DLG4Tax interaction protein 15post-synaptic density protein 95synapse-associated protein 90Postsynaptic density protein 95disks large homolog 4SAP90SAP-90PSD-95discs large homolog 4Disks Large Homolog 4 Protein
PSD-95 proteína 95 de la densidad postsináptica (Postsynaptic density protein 95, Disks Large Homolog 4), también SAP-90 (proteína asociada a la sinapsis 90), es la principal proteína de andamiaje en la densidad postsináptica excitatoria de las neuronas. En humanos es codificada por el gen DLG4.
DLG4 (que codifica PSD-95) tiene otros tres parálogos (DLG1, que codifica SAP97; DLG2, que codifica PSD-93/Chapsyn-110; y DLG3, que codifica SAP-102), todos los cuales están conservados evolutivamente y desempeñan funciones diversas.
Estructura
Primaria
La cadena tiene 724 aminoácidos.
El peso de molécula calculado es de 80.495 Daltons (Da).
La PSD-95 es un miembro de la familia de las guanilato quinasas asociadas a la membrana (MAGUK). Junto con la PSD-93, es reclutada hacia los mismos agrupamientos de receptores NMDA y canales de potasio. Estas dos proteínas MAGUK pueden interactuar en los sitios postsinápticos para formar un andamiaje multimérico que permite el agrupamiento de receptores, canales iónicos y proteínas de señalización asociadas. La PSD-95 es el miembro mejor estudiado de la familia MAGUK de proteínas que contienen dominios PDZ. Al igual que todas las proteínas de la familia MAGUK, su estructura básica incluye tres dominios PDZ, un dominio SH3 y un dominio similar a la guanilato quinasa (GK), conectados por regiones conectoras desordenadas. Se localiza casi exclusivamente en la densidad postsináptica de las neuronas y participa en el anclaje de proteínas sinápticas. Entre sus ligandos de unión directos e indirectos se encuentran la neuroligina, los receptores NMDA, los receptores AMPA y los canales de potasio. Desempeña un papel importante en la plasticidad sináptica y en la estabilización de los cambios sinápticos durante la potenciación a largo plazo.
Superfamilia MAGUK y dominios constituyentes
PSD-95 (codificado por el gen DLG4) es miembro de la superfamilia MAGUK y forma parte de una subfamilia que también incluye PSD-93, SAP97 y SAP102. Las proteínas MAGUK se definen por la inclusión de dominios PDZ, homología SH3 y dominio GUK, aunque muchas de ellas también contienen regiones homólogas a los dominios CaMKII, WW y L27. Su dominio GUK es estructuralmente muy similar al de las guanilato quinasas; sin embargo, se sabe que es catalíticamente inactivo, ya que carece del bucle P, que es el que se une al ATP. Se cree que las proteínas MAGUK han subfuncionalizado el dominio GUK para sus propios fines, principalmente en función de su capacidad para formar interacciones proteína-proteína con proteínas del citoesqueleto, maquinaria basada en microtúbulos/actina y moléculas implicadas en la transducción de señales.
El dominio PDZ, que se encuentra en los MAGUK en cantidades variables, se replica tres veces en PSD-95. Los dominios PDZ se caracterizan por ser secuencias cortas de unión a péptidos, comúnmente ubicados en el extremo C-terminal de las proteínas que interactúan entre sí. Las tres copias dentro del gen tienen diferentes parejas de unión, debido a sustituciones de aminoácidos dentro de la proteína PSD-95 y sus ligandos. El dominio SH3 es también un dominio de interacción proteína-proteína. Generalmente, esta familia de proteínas se une a sitios PXXP, pero en el caso de proteínas MAGUK se sabe que también se une a otros sitios. Una de las características más conocidas es que puede formar un enlace intramolecular con el dominio GUK, creando lo que se conoce como un estado "cerrado" GUK-SH3. Se desconocen los mecanismos reguladores y la función de este estado, pero se plantea la hipótesis de que podría implicar una región de gancho y una región de unión a la calmodulina ubicadas en otra parte del gen.
Interacciones
Se ha demostrado que PSD-95 interactúa con las siguientes proteínas:
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