Esta proteína es similar a nivel de secuencia, y posiblemente de función, a la proteína del retinoblastoma (Rb1). Rb1 es una proteína supresora de tumores que parece estar implicada en la regulación del ciclo celular, ya que se encuentra fosforilada en la transición de la fase S a la fase M, y defosforilada en la fase G1. Ambas proteínas pueden formar un complejo con la proteína EP300 y con el antígeno T SV40 de adenovirus, y con este último sólo cuando se encuentran defosforiladas. Además, ambas proteínas pueden inhibir la transcripción de los genes implicados en ciclo celular que contengan sitios de unión E2F en sus promotores. Debido a las similitudes bioquímcas y de secuencia con Rb1, se piensa que esta proteína también podría ser un supresor tumoral. Se han descrito dos variantes transcripcionales del gen que codifican diferentes isoformas de la proteína.
Interacciones
La proteína del retinoblastoma-like 1 ha demostrado ser capaz de interaccionar con:
↑Fusco, C; Reymond A, Zervos A S (Aug. de 1998). «Molecular cloning and characterization of a novel retinoblastoma-binding protein». Genomics (UNITED STATES) 51 (3): 351-8. ISSN0888-7543. PMID9721205. doi:10.1006/geno.1998.5368.La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
12Rual, Jean-François; Venkatesan Kavitha, Hao Tong, Hirozane-Kishikawa Tomoko, Dricot Amélie, Li Ning, Berriz Gabriel F, Gibbons Francis D, Dreze Matija, Ayivi-Guedehoussou Nono, Klitgord Niels, Simon Christophe, Boxem Mike, Milstein Stuart, Rosenberg Jennifer, Goldberg Debra S, Zhang Lan V, Wong Sharyl L, Franklin Giovanni, Li Siming, Albala Joanna S, Lim Janghoo, Fraughton Carlene, Llamosas Estelle, Cevik Sebiha, Bex Camille, Lamesch Philippe, Sikorski Robert S, Vandenhaute Jean, Zoghbi Huda Y, Smolyar Alex, Bosak Stephanie, Sequerra Reynaldo, Doucette-Stamm Lynn, Cusick Michael E, Hill David E, Roth Frederick P, Vidal Marc (Oct. de 2005). «Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network». Nature (England) 437 (7062): 1173-8. PMID16189514. doi:10.1038/nature04209.La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
↑Fan, S; Yuan R, Ma Y X, Xiong J, Meng Q, Erdos M, Zhao J N, Goldberg I D, Pestell R G, Rosen E M (Aug. de 2001). «Disruption of BRCA1 LXCXE motif alters BRCA1 functional activity and regulation of RB family but not RB protein binding». Oncogene (England) 20 (35): 4827-41. ISSN0950-9232. PMID11521194. doi:10.1038/sj.onc.1204666.La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
12Joaquin, Manel; Bessa Maria, Saville Mark K, Watson Roger J (Nov. de 2002). «B-Myb overcomes a p107-mediated cell proliferation block by interacting with an N-terminal domain of p107». Oncogene (England) 21 (52): 7923-32. ISSN0950-9232. PMID12439743. doi:10.1038/sj.onc.1206001.La referencia utiliza el parámetro obsoleto |coautores= (ayuda)
↑Wang, S; Nath N; Adlam M; Chellappan S (Jun. de 1999). «Prohibitin, a potential tumor suppressor, interacts with RB and regulates E2F function». Oncogene (ENGLAND) 18 (23): 3501-10. ISSN0950-9232. PMID10376528. doi:10.1038/sj.onc.1202684.