Pyruvaattikinaasi

Pyruvaatikinaasin rakenne

Pyruvaattikinaasi on entsyymi, joka katalysoi glykolyysin viimeistä vaihetta. Siinä fosfaattiryhmä siirretään fosfoenolipuryvaatilta ADP-molekyylille, jolloin syntyy pyruvaattia ja ATP-molekyyli.

Reaktio

Yksinkertaistettu kuva reaktiosta

Reaktio tapahtuu siirtämällä fosfaattiryhmä fosfoenolipuryvaatilta ADP:lle . Fosfaattiryhmän poistaminen johtaa kemiallisesti pysymättömään enoliin, joka muuntuu nopeasti pysyvämpää ketonimuotoon pyruvaatiksi.

Toimintaolosuhteet

Massaltaan pyruvaattikinaasi on eliöstä riippuen noin 54–2 000 kilodaltonia. Entsyymiin on kiinnittynyt magnesium- ja kalium-ioneja, jotka ovat tärkeitä entsyymin toiminnalle. Yhdisteitä, jotka aktivoivat entsyymiä ovat muun muassa glukoosi-6-fosfaatti ja fruktoosi-6-fosfaatti. Pyruvaatikinasin inhibiittoreita ovat ATP, sitraatit, alaniini sekä eräiden metallien kuten kuparin, nikkelin ja sinkin ionit. Parhaiten entsyymi toimii lämpötilan ollessa eliöstä riippuen 15–98 °C välillä ja pH 4,5–8.

Puryvaattikinaasiin ja sairaudet

Perinnällisessä hemolyyttisessä anemiassa pyruvaattikinaasin määrä on liian alhainen. Tässä sairaudessa glykolyysi on huomattavasti hitaampi ja näin ollen myös energian saanti heikompaa erityisesti punasoluissa, joissa ei tapahdu sitruunahappokiertoa.

Lähteet

  1. 1 2 Glycolysis and Fermentation Rensselaer Polytechnic Institute. Arkistoitu 16.7.2006. Viitattu 16.1.2009. (englanniksi)
  2. 1 2 EC 2.7.1.40 - pyruvate kinase Brenda. Viitattu 16.12.2025.
  3. ↑ PYRUVATE KINASE DEFICIENCY OF RED CELLS Online Mendelian Inheritance in Man. NCBI. Viitattu 16.1.2009. (englanniksi)
Tämä biologiaan liittyvä artikkeli on tynkä. Voit auttaa Wikipediaa laajentamalla artikkelia.