Coenzyme B
| Coenzyme B | |
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| Structure de la coenzyme B | |
| Identification | |
|---|---|
| Nom UICPA | acide 2-[(7-mercapto-1-oxoheptyl)amino]-3-phosphonooxybutanoïque |
| No CAS | |
| PubChem | 5486800 |
| SMILES | C[C@H]([C@H](C(=O)O)NC(=O)CCCCCCS)OP(=O)(O)O , |
| InChI | Std. InChI : InChI=1S/C11H22NO7PS/c1-8(19-20(16,17)18)10(11(14)15)12-9(13)6-4-2-3-5-7-21/h8,10,21H,2-7H2,1H3,(H,12,13)(H,14,15)(H2,16,17,18)/t8-,10-/m1/s1 Std. InChIKey : JBJSVEVEEGOEBZ-PSASIEDQSA-N |
| Propriétés chimiques | |
| Formule | C11H22NO7PS [Isomères] |
| Masse molaire | 343,334 ± 0,018 g/mol C 38,48 %, H 6,46 %, N 4,08 %, O 32,62 %, P 9,02 %, S 9,34 %, |
| Unités du SI et CNTP, sauf indication contraire. | |
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La coenzyme B, abrégée en CoB–SH, in extenso 7-mercaptoheptanoylthréonine phosphate, est une coenzyme intervenant dans les réactions d'oxydoréduction de la méthanogenèse chez les archées méthanogènes. La molécule contient un groupement thiol –SH, qui est le principal site réactionnel.
La coenzyme B réagit avec la méthyl-coenzyme M afin de libérer le méthane lors de la méthanogenèse :
Cette réaction est catalysée par la méthyl-CoM-réductase, avec le cofacteur F430 comme groupement prosthétique.
Une réaction apparentée, utilisant à la fois CoB–SH et CoM–SH, est la réduction du fumarate en succinate, catalysée par la fumarate-réductase à CoM/CoB :
- CoB–SH + HS–CoM + −OOC–CH=CH–COO− → CoB-S-S-CoM + −OOC–CH2–CH2–COO−.
Notes et références
- ↑ Masse molaire calculée d’après « Atomic weights of the elements 2007 », sur www.chem.qmul.ac.uk.
- ↑ (en) K. M. Noll, K. L. Rinehart, R. S. Tanner, R. S. Wolfe, « Structure of component B (7-mercaptoheptanoylthreonine phosphate) of the methylcoenzyme M methylreductase system of Methanobacterium thermoautotrophicum », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 83, no 12, , p. 4238–4242 (PMID 3086878, PMCID 323707, DOI 10.1073/pnas.83.12.4238)
- ↑ (en) R. K. Thauer, « Biochemistry of Methanogenesis: a Tribute to Marjory Stephenson », dans Microbiology, 1998, 144, 2377-2406.
- ↑ (en) S. Heim, A. Künkel, R. K. Thauer, R. Hedderich, « Thiol:fumarate Reductase (Tfr) from Methanobacterium thermoautotrophicum: Identification of the Catalytic Sites for Fumarate Reduction and Thiol Oxidation », dans European Journal of Biochemistry 1998, 253, 292-299.
