Citocromo b

Citocromo b
Modello a nastro del citocromo bc1, con il citocromo b come subunità maggiore
Gene
HUGOMT-CYB CYB_HUMAN
Proteina
OMIM516020
UniProtP00156
PDB1L0L 3BCC, 1L0L
Enzima
Numero EC7.1.1.8
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Il citocromo b indica un gruppo di proteine transmembrana. I suoi rappresentanti sono coinvolti nella catena di trasporto degli elettroni nei mitocondri, nella fotosintesi nei cloroplasti oppure nel metabolismo degli steroidi. Sono diffusi negli organismi viventi. Nell'uomo, il citocromo b mitocondriale codificato dal gene MT-CYB è costituito da 380 amminoacidi e lega gruppi eme.

Proprietà

Il citocromo b è presente negli eucarioti e nei procarioti aerobi in due diversi complessi proteici: nei mitocondri nel complesso del citocromo bc1, noto anche come ubichinolo-citocromo c reduttasi, e nei cloroplasti nel complesso del citocromo b6f. Il citocromo b5 è inoltre presente in proteine coinvolte nei processi di detossificazione e nel metabolismo degli steroidi, dove catalizza reazioni di ossidoriduzione.

Nella catena respiratoria il citocromo b è un componente del complesso III e contribuisce alla formazione della forza proton-motrice, successivamente utilizzata dall'ATP sintasi per la sintesi dell'ATP. Nel complesso III viene inoltre prodotto superossido, che contribuisce allo stress ossidativo della cellula.

Il citocromo b e il citocromo b6 sono strutturalmente correlati. Il citocromo b/b6 è lungo circa 400 amminoacidi e attraversa la membrana otto volte. Nei cloroplasti il citocromo b6 è costituito da due subunità, petB e petD. Il citocromo b e il citocromo b6 legano ciascuno due gruppi eme (b562 e b566) come cofattori. Quattro ioni di ferro sono legati da residui di istidina in prossimità dell'eme e vengono in questo modo stabilizzati sul gruppo eme.

Nell'uomo sono stati descritti diversi geni per proteine appartenenti al gruppo dei citocromi b, tra cui CYB5A, presente nei microsomi, CYB5B, localizzato nella membrana mitocondriale esterna, CYBASC3, dipendente dall'acido ascorbico, e MT-CYB, codificato dal genoma mitocondriale. Difetti genetici nei geni dei citocromi b possono essere associati, tra l'altro, alla neuropatia ottica ereditaria di Leber (LHON), alla sindrome di Kearns-Sayre, alla sindrome MELAS, alla forma a trasmissione materna della sindrome di Leigh, all'intolleranza all'esercizio fisico o alla cardiomiopatia. Sono state descritte anche varianti genetiche non patologiche.

Applicazioni

Il citocromo b è una proteina relativamente ben conservata nel corso dell'evoluzione. Per questo motivo, nelle analisi del DNA, i geni che codificano il citocromo b vengono frequentemente utilizzati per determinare le relazioni di parentela evolutiva tra specie differenti.

Note

  1. ↑ (EN) Homology group, su OMA Browser.
  2. ↑ (EN) M. A. Schöttler, S. Z. Tóth, A. Boulouis e S. Kahlau, Photosynthetic complex stoichiometry dynamics in higher plants: biogenesis, function, and turnover of ATP synthase and the cytochrome b6f complex, in Journal of Experimental Botany, vol. 66, n. 9, 2015, pp. 2373-2400, DOI:10.1093/jxb/eru495, PMID 25540437.
  3. ↑ (EN) K. H. Storbeck, A. C. Swart, C. L. Fox e P. Swart, Cytochrome b5 modulates multiple reactions in steroidogenesis by diverse mechanisms, in The Journal of Steroid Biochemistry and Molecular Biology, vol. 151, 2015, pp. 66-73, DOI:10.1016/j.jsbmb.2014.11.024, PMID 25446886.
  4. ↑ (EN) P. Lanciano, B. Khalfaoui-Hassani, N. Selamoglu, A. Ghelli, M. Rugolo e F. Daldal, Molecular mechanisms of superoxide production by complex III: a bacterial versus human mitochondrial comparative case study, in Biochimica et Biophysica Acta, vol. 1827, n. 11-12, 2013, pp. 1332-1339, DOI:10.1016/j.bbabio.2013.03.009, PMC 3740082, PMID 23542447.
  5. ↑ (EN) C. Breyton, The cytochrome b(6)f complex: structural studies and comparison with the bc(1) complex, in Biochimica et Biophysica Acta, vol. 1459, n. 2-3, 2000, pp. 467-474, PMID 11004464.
  6. ↑ (EN) S. Saif Hasan, E. Yamashita e W. A. Cramer, Transmembrane signaling and assembly of the cytochrome b6f-lipidic charge transfer complex, in Biochimica et Biophysica Acta, vol. 1827, n. 11-12, 2013, pp. 1295-1308, DOI:10.1016/j.bbabio.2013.03.002, PMC 4029431, PMID 23507619.
  7. 1 2 (EN) N. Fisher e B. Meunier, Effects of mutations in mitochondrial cytochrome b in yeast and man. Deficiency, compensation and disease, in European Journal of Biochemistry, vol. 268, n. 5, 2001, pp. 1155-1162, PMID 11231266.
  8. ↑ (EN) J. Castresana, Cytochrome b phylogeny and the taxonomy of great apes and mammals, in Molecular Biology and Evolution, vol. 18, n. 4, 2001, pp. 465-471, PMID 11264397.
  9. ↑ (EN) S. N. Baharum e A. A. Nurdalila, Application of 16s rDNA and cytochrome b ribosomal markers in studies of lineage and fish populations structure of aquatic species, in Molecular Biology Reports, vol. 39, n. 5, 2012, pp. 5225-5232, DOI:10.1007/s11033-011-1320-2, PMID 22167328.
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