Colina monoossigenasi

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colina monoossigenasi
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Numero EC	1.14.15.7
Classe	Ossidoreduttasi
Nome sistematico
colina,ferredossina ridotta:ossigeno ossidoreduttasi
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
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La colina monoossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione:

colina + O₂ + 2 ferredossina ridotta + 2 H⁺ ⇄ betaina aldeide idrata + H₂O + 2 ferredossina ossidata

L'enzima di Spinacia oleracea, localizzato all'interno dei cloroplasti, contiene un cluster ferro-zolfo di tipo Rieske (2Fe-2S) e probabilmente anche un centro Fe mononucleare. L'enzima richiede Mg²⁺ e catalizza il primo passaggio della sintesi di glicina betaina.

La sintesi della betaina

In molti batteri, piante ed animali, la betaina è sintetizzata in due passaggi. Dapprima la colina viene convertita in betaina aldeide, quindi essa è convertita ad aldeide. Diversi enzimi sono coinvolti nella prima reazione. Nelle piante, la reazione è catalizzata da questo enzima, mentre negli animali ed in molti batteri è catalizzata dalla colina deidrogenasi legata alla membrana plasmatica (numero EC 1.1.99.1) o dalla colina ossidasi solubile (numero EC 1.1.3.17).

L'enzima coinvolto nel secondo passaggio, la betaina-aldeide deidrogenasi (numero EC 1.2.1.8), è lo stesso in piante, animali e batteri. In alcuni batteri, la betaina viene sintetizzata a partire dalla glicina, attraverso l'azione della glicina/sarcosina N-metiltransferasi (numero EC 2.1.1.156) e dalla sarcosina/dimetilglicina N-metiltransferasi (numero EC 2.1.1.157).

Note

Bibliografia

• Waditee, R., Tanaka, Y., Aoki, K., Hibino, T., Jikuya, H., Takano, J., Takabe, T. and Takabe, T., Isolation and functional characterization of N-methyltransferases that catalyze betaine synthesis from glycine in a halotolerant photosynthetic organism Aphanothece halophytica, in J. Biol. Chem., vol. 278, 2003, pp. 4932-4942, Entrez PubMed 12466265.
• Nuccio, M.L., Russell, B.L., Nolte, K.D., Rathinasabapathi, B., Gage, D.A. and Hanson, A.D., The endogenous choline supply limits glycine betaine synthesis in transgenic tobacco expressing choline, in Plant J., vol. 16, 1998, pp. 487-496, Entrez PubMed 9881168.
• Nuccio, M.L., Russell, B.L., Nolte, K.D., Rathinasabapathi, B., Gage, D.A. and Hanson, A.D., Glycine betaine synthesis in transgenic tobacco expressing choline monooxygenase is limited by the endogenous choline supply, in Plant J., vol. 16, 1998, pp. 101-110.
• Russell, B.L., Rathinasabapathi, B. and Hanson, A.D., Osmotic stress induces expression of choline monooxygenase in sugar beet and amaranth, in Plant Physiol., vol. 116, 1998, pp. 859-865, Entrez PubMed 9489025.
• Rathinasabapathi, B., Burnet, M., Russell, B.L., Gage, D.A., Liao, P., Nye, G.J., Scott, P., Golbeck, J.H. and Hanson, A.D., Choline monooxygenase, an unusual iron-sulfur enzyme catalyzing the first step of glycine betaine synthesis in plants: Prosthetic group characterization and cDNA cloning, in Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 94, 1997, pp. 3454-3458, Entrez PubMed 9096415.
• Burnet, M., Lafontaine, P.J. and Hanson, A.D., Assay, purification, and partial characterization of choline monooxygenase from spinach, in Plant Physiol., vol. 108, 1995, pp. 581-588, Entrez PubMed 12228495.
• Brouquisse, R., Weigel, P., Rhodes, D., Yocum, C.F. and Hanson, A.D., Evidence for a ferredoxin-dependent choline monooxygenase from spinach chloroplast stroma, in Plant Physiol., vol. 90, 1989, pp. 322-329.

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