Eritrocruorina

Globina, extracellulare
Eritrocruorina di Lumbricus (PDB 2GTL)
Identificatori
SimboloHaemoglobin_extracell
InterProIPR014610
Subunità linker dell'eritrocruorina degli anellidi, C-terminale
Identificatori
SimboloEryth_link_C
PfamPF16915
InterProIPR031639
SCOPd2gtlm1
Il gruppo eme nella clorocruorina, che la rende verde

L'eritrocruorina (dal greco antico ἐρυθρός?, erŭthrós, "rosso" + il latino cruor, "sangue") e la clorocruorina (dal greco antico χλωρός?, khlōrós, "verde" + il latino cruor, "sangue") sono due grandi complessi proteici simili costituiti da emoproteine che sono in grado di trasportare ossigeno; hanno una massa molecolare di più di 3500 kDa. Entrambe sono talvolta chiamate emoglobine giganti o, in inglese, hexagonal bilayer haemoglobin (letteralmente "emoglobine dal doppio strato esagonale"). Si trovano disciolte nel sangue (o nell'emolinfa) di molti anellidi e artropodi tra i quali anche alcuni insetti, in tutti i casi fungendo da pigmenti respiratori. La clorocruorina in particolare si trova in alcuni policheti (tutti gli anellidi ad esclusione dei clitellati) marini.

Struttura

Sono state trovate due strutture dell'eritrocruorina. La proteina è un assemblaggio altamente simmetrico composto da globine leganti gruppi eme e proteine strutturali uniche.

L'unica differenza significativa tra la clorocruorina e l'eritrocruorina è che la clorocruoina possiede una struttura del gruppo eme anormale. Entrambe contengono molte subunità simili alla mioglobina di 16-17 kDa arrangiate in un complesso gigante di più di un centinaio di subunità con proteine che le legano assieme per una massa totale che supera i 3600 kDa.

L'emoglobina gigante è composta da varie catene globiniche contenenti gruppi eme e catene strutturali dette linker chains in inglese ("catene colleganti") (sigla "IPR031639" su InterPro). Ciascuna specie ha un numero differente di queste catene. Per esempio, mentre l'anellide siboglinide Lamellibrachia sp. ha quattro tipi differenti di catene globiniche e due tipi di catene strutturali, l'anellide sabellide Sabella spallanzanii (lo spirografo) ha tre catene globiniche e tre catene strutturali. I rapporti stechiometrici esatti e la struttura precisa non sono noti, ma si pensa siano simili a quelle delle eritrocruorine.

Proprietà

L'eritrocruorina ha un affinità più debole per l'ossigeno della maggior parte delle emoglobine. La clorocruorina è un composto dicromatico che appare verde in soluzioni molto diluite, mentre in quelle più concentrate risulta rossa.

Questa macromolecola si trova generalmente disciolta liberamente nel plasma e non contenuta all'interno di cellule, come avviene per l'emoglobina dei vertebrati nei globuli rossi.

Note

  1. 1 2 (EN) Royer WE, Strand K, van Heel M e Hendrickson WA, Structural hierarchy in erythrocruorin, the giant respiratory assemblage of annelids, in Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 97, n. 13, giugno 2000, pp. 7107-11, Bibcode:2000PNAS...97.7107R, DOI:10.1073/pnas.97.13.7107, PMC 16507, PMID 10860978.
  2. ↑ (EN) Ruggiero Bachega JF, Vasconcelos Maluf F, Andi B, D'Muniz Pereira H, Falsarella Carazzollea M, Orville AM, Tabak M, Brandão-Neto J, Garratt RC e Horjales Reboredo E, The structure of the giant haemoglobin from Glossoscolex paulistus, in Acta Crystallographica. Section D, Biological Crystallography, vol. 71, n. 6, giugno 2015, pp. 1257-1271, DOI:10.1107/S1399004715005453, PMID 26057666.
  3. ↑ (EN) H. Munro Fox, The Blood Circulation of Animals Possessing Chlorocruorin, in Proceedings of the Royal Society B, vol. 112, n. 779, 1º aprile 1933, pp. 479-495, DOI:10.1098/rspb.1938.0042.
  4. ↑ (EN) R. F. Ewer e H. Munro Fox, On the Function of Chlorocruorin, in Proceedings of the Royal Society B, vol. 129, n. 855, 9 agosto 1940, pp. 137-153, Bibcode:1940RSPSB.129..137E, DOI:10.1098/rspb.1940.0033.
  5. ↑ (EN) D.W. Ewer, The blood systems of Sabella and Spirographis, in Quarterly Journal of Microscopical Science, vol. 82, s2, 1941, pp. 587-619.
  6. 1 2 3 4 (EN) Pallavicini A, Negrisolo E, Barbato R, Dewilde S, Ghiretti-Magaldi A, Moens L e Lanfranchi G, The primary structure of globin and linker chains from the chlorocruorin of the polychaete Sabella spallanzanii, in The Journal of Biological Chemistry, vol. 276, n. 28, luglio 2001, pp. 26384-26390, DOI:10.1074/jbc.M006939200, PMID 11294828.
  7. ↑ (EN) H. Munro Fox, Chlorocruorin: A Pigment Allied to Haemoglobin, in Proceedings of the Royal Society B, vol. 99, n. 696, 1º febbraio 1926, pp. 199-220, DOI:10.1098/rspb.1926.0008.
  8. ↑ (EN) H. Munro Fox, The Oxygen Affinity of Chlorocruorin, in Proceedings of the Royal Society B, vol. 111, n. 772, 1º settembre 1932, pp. 356-363, DOI:10.1098/rspb.1932.0060.
  9. ↑ (EN) H. Munro Fox, On Chlorocruorin and Haemoglobin, in Proceedings of the Royal Society B, vol. 136, n. 884, 19 ottobre 1949, pp. 378-388, Bibcode:1949RSPSB.136..378F, DOI:10.1098/rspb.1949.0031, PMID 18143368.
  10. ↑ (EN) Lamy JN, Green BN, Toulmond A, Wall JS, Weber RE e Vinogradov SN, Giant Hexagonal Bilayer Hemoglobins, in Chem Rev, vol. 96, n. 8, 19 dicembre 1996, pp. 3113-3124, DOI:10.1021/cr9600058, PMID 11848854.

Voci correlate

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