Beta-endorfina

Beta-endorfina (βEND) – najbardziej aktywny peptyd opioidowy, składnik proopiomelanokortyny.

Gamma- i alfa-endorfina poza funkcjami opioidowymi mają właściwości neuropeptydów o szerokim znaczeniu farmakologicznym i wpływie na zachowanie. Właściwości farmakologiczne βEND są bardziej złożone niż pozostałych endogennych opioidów. Peptyd ten nie przekracza bariery krew-mózg. Jeśli chodzi o recepcję, beta-endorfina wiąże się z podobnie wysokim powinowactwem z receptorami opioidowymi μ(inne języki) i δ(inne języki).

W podwzgórzu znajduje się niewiele receptorów MOR. Najczęściej występują one w korze czołowej, jądrze półleżącym, skorupie, jądrze ogoniastym i hipokampie. W miejscach tych obserwuje również się mało neuronów zawierających βEND lub ich brak. Włókna β-endorfinowe występują za to często w substancji szarej okołowodociągowej (PAG – periaqueductal gray). Jednocześnie w tym obszarze zachodzi niewielka ekspresja receptora opioidowego MOR.


Sekwencja aminokwasów β-endorfinyKod: Tyr–Gly–Gly–Phe–Met–Thr–Ser–Glu–Lys–Ser–Gln–Thr–Pro–Leu–Val–Thr–Leu–Phe–Lys–Asn–Ala–Ile–Ile–Lys–Asn–Ala–Tyr–Lys–Lys–Gly–Glu
Sekwencja aminokwasów β-endorfiny
Kod: Tyr–Gly–Gly–Phe–Met–Thr–Ser–Glu–Lys–Ser–Gln–Thr–Pro–Leu–Val–Thr–Leu–Phe–Lys–Asn–Ala–Ile–Ile–Lys–Asn–Ala–Tyr–Lys–Lys–Gly–Glu

Przypisy

  1. ↑ S. Nakanishi i inni, Nucleotide sequence of cloned cDNA for bovine corticotropin-beta-lipotropin precursor, „Nature”, 278 (5703), 1979, s. 423–427, DOI: 10.1038/278423a0, PMID: 221818 [dostęp 2022-07-26] (ang.).
  2. ↑ L. Haynes, Opioid receptors and signal transduction, „Trends in Pharmacological Sciences”, 9 (9), 1988, s. 309–311, DOI: 10.1016/0165-6147(88)90094-6, PMID: 2855965 [dostęp 2022-07-26] (ang.).
  3. ↑ D. Julius, Another opiate for the masses?, „Nature”, 386 (6624), 1997, s. 442, DOI: 10.1038/386442a0, PMID: 9087397 [dostęp 2022-07-26] (ang.).
  4. ↑ E. Hazum, K.J. Chang, P. Cuatrecasas, Interaction of iodinated human [D-Ala2]beta-endorphin with opitate receptors, „Journal of Biological Chemistry”, 254 (6), 1979, s. 1765–1767, PMID: 217869 [dostęp 2022-07-26] (ang.).
  5. ↑ P.Y. Law, H.H. Loh, C.H. Li, Properties and localization of beta-endorphin receptor in rat brain, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 76 (11), 1979, s. 5455–5459, DOI: 10.1073/pnas.76.11.5455, PMID: 230477, PMCID: PMC411667 [dostęp 2022-07-26] (ang.).
  6. ↑ K. Raynor i inni, Pharmacological characterization of the cloned κ-, δ-, and μ-opioid receptors, „Molecular Pharmacology”, 45 (2), 1994, s. 330–334, DOI: 10.1016/S0026-895X(25)09932-8, PMID: 8114680 [dostęp 2022-07-26].
  7. ↑ M.E. Charness, Ethanol and opioid receptor signalling, „Experientia”, 45 (5), 1989, s. 418–428, DOI: 10.1007/BF01952023, PMID: 2542082 [dostęp 2022-07-26] (ang.).
  8. ↑ A. Mansour, H. Khachaturian, M.E. Lewis, H. Akil, S.J. Watson, Anatomy of CNS opioid receptors, „Trends in Neurosciences”, 11 (7), 1988, s. 308–314, DOI: 10.1016/0166-2236(88)90093-8, PMID: 2465635 [dostęp 2022-07-26] (ang.).
  9. ↑ J.C. Finley, P. Lindström, P. Petrusz, Immunocytochemical localization of β-endorphin-containing neurons in the rat brain, „Neuroendocrinology”, 33 (1), 1981, s. 28–42, DOI: 10.1159/000123197, PMID: 6265819 [dostęp 2022-07-26] (ang.).
  10. C02210 [online], Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes [dostęp 2025-08-21] (ang.).
  11. ↑ C02210 [online], Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes [dostęp 2025-08-21] (ang.).

Przeczytaj ostrzeżenie dotyczące informacji medycznych i pokrewnych zamieszczonych w Wikipedii.