Fosfolipaza C

Mechanizm działania PLC

Fosfolipaza C (PLC, EC 3.1.4.3) – rodzina enzymów z grupy fosfolipaz. Występuje u bakterii, eukariontów i archeonów, a katalizujących hydrolizę fosfatydylocholiny do fosfocholiny(inne języki) i diacyloglicerolu. Jej wersja bakteryjna jest aktywna również wobec sfingomieliny i fosfatydyloinozytolu(inne języki). Ponadto hydrolizuje 4,5-bisfosforan fosfatydyloinozytolu(inne języki) (PIP2) do 1,4,5-trisfosforanu inozytolu (IP3), kontrolując w ten sposób jego poziom w komórce. IP3 wiąże się z receptorami w retikulum endoplazmatycznym, powodując uwalnianie jonów wapnia, Ca2+. W rodzinie fosfolipaz C wyróżnia się 6 klas oznaczanych literami greckimi β, γ, δ, ε, η i ζ; wśród niektórych z nich stwierdzono istnienie izoform (łącznie poznano ich 13).

Przypisy

  1. ↑ Enzyme entry: EC 3.1.4.3, [w:] Expasy – Enzyme nomenclature database [online], SIB Swiss Institute of Bioinformatics(inne języki) (ang.).
    EC 3.1.4.3, [w:] ExplorEnz – the Enzyme Database [online], International Union of Biochemistry and Molecular Biology (ang.).
    EC 3.1.4.3, [w:] BRENDA [online], Leibniz Institute DSMZ(inne języki) (ang.).
  2. ↑ Colin A. Bill, Charlotte M. Vines, Phospholipase C, [w:] Calcium Signaling, t. 1131, Cham: Springer International Publishing, 2020 (seria Advances in Experimental Medicine and Biology, volume 1131), s. 215–242, DOI: 10.1007/978-3-030-12457-1_9, ISBN 978-3-030-12456-4, PMID: 31646512, PMCID: PMC7790445 (ang.).