Helisa pi

Helisa pi (helisa π, helisa 4.4₁₆) – rodzaj struktury drugorzędowej występujący w białkach i peptydach. Została zaproponowana na początku lat 50. XX wieku. Charakteryzuje się występowaniem wiązań wodorowych pomiędzy resztami aminokwasowymi $i$ oraz $i+5$ w strukturze, w przeciwieństwie do alfa helisy, w której wiązania występują między resztami $i$ oraz $i+4$ .

Stabilność

Stabilność helisy pi może być niższa, niż helisy alfa, ze względu na trzy główne czynniki: kąty dwuścienne pierwotnie postulowane dla helisy π znajdują się na granicy obszaru stabilności na wykresie Ramachandrana; odległość między łańcuchami znajdującymi się na przeciwległych ścianach helisy wyklucza występowanie stabilizujących oddziaływań van der Waalsa; struktura opiera się na odpowiednim ułożeniu czterech reszt aminokwasów w przestrzeni, by uzyskać stabilizujące wiązanie wodorowe między resztami $i$ oraz $i+5$ .

Z drugiej strony łańcuchy boczne reszt aminokwasowych znajdują się bliżej siebie niż w przypadku helisy alfa lub 3₁₀, więc – jeśli występuje oddziaływanie między grupami bocznymi (oddziaływania van der Waalsa, oddziaływania warstwowe(inne języki), oddziaływania elektrostatyczne) – to wpływ energetyczny tych oddziaływań może stabilizować helisę π.

Występowanie w strukturach eksperymentalnych

Do ok. 2002 roku helisa π była uznawana za niestabilną i rzadką, lecz późniejsze badania wykazały, że nawet 11% białek (104 z 936 białek zawartych w bazie Protein Data Bank) może zawierać fragmenty ustrukturyzowane w helisę π. Te same badania wskazują jednak, że fragmenty te stanowią niewielki odsetek struktury białka, gdyż jedynie 0,3% reszt aminokwasowych tych białek jest zaangażowanych w tworzenie helisy pi.

Poniżej wymieniono niektóre przykłady związków zawierających strukturę helisy π:

poli(asparaginian β-fenetylu) w temperaturze powyżej 140 °C – przejście fazowe z helisy α w helisę π zaobserwowane po raz pierwszy w 1982 roku,
katalaza wyekstrahowana z grzyba gatunku Penicillium vitale – pierwszy przykład (z 1985) zaobserwowania helisy π w białku, ponad 30 lat po pracach teoretycznych postulujących jej istnienie,
okolice miejsca aktywnego B enzymu fumarazy C wyekstrahowanego z bakterii Escherichia coli,
bakteryjny homolog transportera Na⁺/Cl⁻-zależnego neuroprzekaźnika – zawiera osiem fragmentów złożonych w helisę π.

Znaczenie

Helisa π może powstawać w wyniku mutacji prowadzącej do dodania jednej reszty aminokwasowej do struktury helisy α. Negatywny wpływ destabilizacji struktury jest w związkach występujących w przyrodzie równoważony zyskami funkcjonalnymi białka – badania pokazują, że struktura helisy π występuje częściej w pobliżu miejsc aktywnych w białkach.

Przypisy

1 2 3 Todd M.T.M. Weaver Todd M.T.M., The π-helix translates structure into function, „Protein Science”, 9 (1), 2008, s. 201–206, DOI: 10.1110/ps.9.1.201, PMID: 10739264, PMCID: PMC2144447 (ang.).
↑ Barbara W.B.W. Low Barbara W.B.W., R.B.R.B. Baybutt R.B.R.B., The π helix – a hydrogen bonded configuration of the polypeptide chain, „Journal of the American Chemical Society”, 74 (22), 1952, s. 5806–5807, DOI: 10.1021/ja01142a539 (ang.).
↑ JerryJ. Donohue JerryJ., Hydrogen Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 39 (6), 1953, s. 470–478, DOI: 10.1073/pnas.39.6.470, PMID: 16589292, PMCID: PMC1063809 (ang.).
1 2 M.N.M.N. Fodje M.N.M.N., S.S. Al-Karadaghi S.S., Occurrence, conformational features and amino acid propensities for the π-helix, „Protein Engineering, Design and Selection”, 15 (5), 2002, s. 353–358, DOI: 10.1093/protein/15.5.353 (ang.).
↑ MasamitsuM. Nagao MasamitsuM., ShintaroS. Sasaki ShintaroS., ToshihiroT. Hayashi ToshihiroT., IchitaroI. Uematsu IchitaroI., Side-chain relaxation behavior of racemic mixtures of α-helical polypeptides having phenyl groups at the end of the side chains, „Polymer Bulletin”, 9 (1–3), 1983, DOI: 10.1007/BF00275561 (ang.).
↑ B.K.B.K. Vainshtein B.K.B.K., W.R.W.R. Melik-Adamyan W.R.W.R., V.V.V.V. Barynin V.V.V.V., A.A.A.A. Vagin A.A.A.A., A.I.A.I. Grebenko A.I.A.I., Three-dimensional structure of catalase from Penicillium vitale at 2.0 Å resolution, „Journal of Molecular Biology”, 188 (1), 1986, s. 49–61, DOI: 10.1016/0022-2836(86)90479-1 (ang.).
↑ D.J.D.J. Barlow D.J.D.J., J.M.J.M. Thornton J.M.J.M., Helix geometry in proteins, „Journal of Molecular Biology”, 201 (3), 1988, s. 601–619, DOI: 10.1016/0022-2836(88)90641-9 (ang.).
↑ ToddT. Weaver ToddT., LeonardL. Banaszak LeonardL., Crystallographic Studies of the Catalytic and a Second Site in Fumarase C from Escherichia coli, „Biochemistry”, 35 (44), 1996, s. 13955–13965, DOI: 10.1021/bi9614702 (ang.).
1 2 Richard B.R.B. Cooley Richard B.R.B., Daniel J.D.J. Arp Daniel J.D.J., P. AndrewP.A. Karplus P. AndrewP.A., Evolutionary Origin of a Secondary Structure: π-Helices as Cryptic but Widespread Insertional Variations of α-Helices That Enhance Protein Functionality, „Journal of Molecular Biology”, 404 (2), 2010, s. 232–246, DOI: 10.1016/j.jmb.2010.09.034, PMID: 20888342, PMCID: PMC2981643 (ang.).

[:0-1] 1 2 3 Todd M.T.M. Weaver Todd M.T.M., The π-helix translates structure into function, „Protein Science”, 9 (1), 2008, s. 201–206, DOI: 10.1110/ps.9.1.201, PMID: 10739264, PMCID: PMC2144447 (ang.).

[Low-2] Barbara W.B.W. Low Barbara W.B.W., R.B.R.B. Baybutt R.B.R.B., The π helix – a hydrogen bonded configuration of the polypeptide chain, „Journal of the American Chemical Society”, 74 (22), 1952, s. 5806–5807, DOI: 10.1021/ja01142a539 (ang.).

[Donohue-3] JerryJ. Donohue JerryJ., Hydrogen Bonded Helical Configurations of the Polypeptide Chain, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 39 (6), 1953, s. 470–478, DOI: 10.1073/pnas.39.6.470, PMID: 16589292, PMCID: PMC1063809 (ang.).

[:1-4] 1 2 M.N.M.N. Fodje M.N.M.N., S.S. Al-Karadaghi S.S., Occurrence, conformational features and amino acid propensities for the π-helix, „Protein Engineering, Design and Selection”, 15 (5), 2002, s. 353–358, DOI: 10.1093/protein/15.5.353 (ang.).

[Nagao-5] MasamitsuM. Nagao MasamitsuM., ShintaroS. Sasaki ShintaroS., ToshihiroT. Hayashi ToshihiroT., IchitaroI. Uematsu IchitaroI., Side-chain relaxation behavior of racemic mixtures of α-helical polypeptides having phenyl groups at the end of the side chains, „Polymer Bulletin”, 9 (1–3), 1983, DOI: 10.1007/BF00275561 (ang.).

[Vainshtein-6] B.K.B.K. Vainshtein B.K.B.K., W.R.W.R. Melik-Adamyan W.R.W.R., V.V.V.V. Barynin V.V.V.V., A.A.A.A. Vagin A.A.A.A., A.I.A.I. Grebenko A.I.A.I., Three-dimensional structure of catalase from Penicillium vitale at 2.0 Å resolution, „Journal of Molecular Biology”, 188 (1), 1986, s. 49–61, DOI: 10.1016/0022-2836(86)90479-1 (ang.).

[Barlow-7] D.J.D.J. Barlow D.J.D.J., J.M.J.M. Thornton J.M.J.M., Helix geometry in proteins, „Journal of Molecular Biology”, 201 (3), 1988, s. 601–619, DOI: 10.1016/0022-2836(88)90641-9 (ang.).

[Weaver-8] ToddT. Weaver ToddT., LeonardL. Banaszak LeonardL., Crystallographic Studies of the Catalytic and a Second Site in Fumarase C from Escherichia coli, „Biochemistry”, 35 (44), 1996, s. 13955–13965, DOI: 10.1021/bi9614702 (ang.).

[:2-9] 1 2 Richard B.R.B. Cooley Richard B.R.B., Daniel J.D.J. Arp Daniel J.D.J., P. AndrewP.A. Karplus P. AndrewP.A., Evolutionary Origin of a Secondary Structure: π-Helices as Cryptic but Widespread Insertional Variations of α-Helices That Enhance Protein Functionality, „Journal of Molecular Biology”, 404 (2), 2010, s. 232–246, DOI: 10.1016/j.jmb.2010.09.034, PMID: 20888342, PMCID: PMC2981643 (ang.).