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Exemple de peptide.Exemple de peptide.Exemple de peptide.
Il existe une énorme variété de peptides différents. Par exemple, sachant qu'il existe 20 acides aminés distincts chez les mammifères, le nombre de peptides différents formés de seulement dix résidus d'acides aminés vaut un peu moins de 1,668 × 1013, soit près de 16 680 milliards.
Les peptides constitués d’un faible nombre d’acides aminés (de deux à quelques dizaines) sont nommés oligopeptides. Ils ne sont généralement pas issus de la traduction d’ARNm, mais d’une synthèse enzymatique. Ces oligopeptides peuvent aussi être classés selon le nombre d’acides aminés: ceux comportant deux acides aminés (comme l'aspartame ou l'alitame) sont nommés dipeptides, et ceux comportant trois acides aminés sont nommés tripeptides. Généralement, lorsqu’ils sont plus longs, on parle simplement de peptides (c'est-à-dire qu’on ne précise plus le nombre d’acides aminés).
Les polymères comprenant un plus grand nombre d’acides aminés sont nommés polypeptides. Ceux-ci sont généralement issus d’une traduction d’ARNm.
Après la constitution de la chaîne peptidique, une extrémité est porteuse d'un groupement amine libre — l'extrémité N — ou amino-terminale, et l'autre d'un groupement carboxylique — extrémité C — ou carboxyl-terminale. Dans certains cas ces groupements, tout comme les chaînes latérales des acides aminés, peuvent être modifiés. Par convention, et également à cause de la direction de leur synthèse, les séquences peptidiques sont toujours considérées dans le sens N vers C. Pour les acides aminés dicarboxyliques ou diaminés, on précise le carboxyle ou l'amine engagé dans la liaison peptidique. L'ordre des peptides dans la séquence peut être déterminant. En effet des séquences différentes des mêmes acides aminés sont associées à des propriétés différentes.
Différentes visualisations d'un peptide.
Différentes classes de peptides
Les peptides ribosomiques sont synthétisés par traduction de l'ARNm et sont utilisés comme molécule signal ou comme hormone peptidique.
Les peptides non ribosomiques représentent une famille très diverse de produits naturels avec de très nombreuses activités biologiques et de propriétés pharmacologiques.
Les fonctions assurées par les peptides et les protéines sont extrêmement variées: par exemple les neuropeptides sont des peptides sécrétés par un neurone, qui se singularisent alors par leur fonction (neurotransmetteur); l'insuline est considérée comme une hormone protéique ou un peptide.
Utilisation des peptides
Définitions
Un peptide est une substance organique caractérisée par un assemblage d'acides aminés (typiquement de 2 à 100) similaire à celui des protéines mais plus petit.
Les industries pharmaceutiques et alimentaires ont mis en avant la notion de «peptides bioactifs». Ce sont des séquences protéiques de 2 et 20 acides aminés, dérivés de produits alimentaires comme le lait ou les protéagineux. Ce sont de courtes séquences d’acides aminés capables d’exercer différentes actions physiologiques dans l’organisme et qui sont l'objet d'allégations portant sur l'amélioration de la santé.
Obtention de «peptides bioactifs»
Les peptides peuvent être générés en laboratoire, par hydrolyse enzymatique de protéines préexistantes, ou bien lors de la digestion des protéines. Une fois assimilés par l’organisme, ils deviennent métaboliquement actifs.
Au préalable, les protéines dont on souhaite extraire les peptides sont purifiées par diverses méthodes (extraction à l’éthanol, CO2 supercritique,etc.) afin de retirer les éventuels contaminants. Elles sont ensuite dégradées en plus petits fragments par hydrolyse enzymatique, ou par fermentation. Pour modifier ou améliorer les peptides, l’hydrolyse enzymatique est la meilleure façon de faire à condition que cela se fasse dans les conditions spécifiques (pH, température, solubilité,etc.) propres à l’enzyme.
Ces peptides peuvent se trouver dans différentes macrostructures biologiques: ils peuvent être incorporés, dispersés ou en suspension dans des émulsions, liposomes ou des biopolymères afin d’atteindre leur activité métabolique optimale. Ce sont des stratégies de protection contre les possibles hydrolyses lors de la digestion, afin de ne pas dégrader ces peptides et, par extension, leur activité métabolique (Ces méthodes sont similaires à celles utilisées pour le tannage des protéines en alimentation des ruminants).
À la suite de la réaction enzymatique, l’hydrolysat obtenu est centrifugé. Le surnageant, riche en peptides de faible poids moléculaires, est récupéré et les peptides sont isolés (par chromatographie, ultrafiltration,etc.) pour sélectionner les peptides d’intérêt.
Effets potentiels sur la santé
Ces molécules possèderaient des propriétés antimicrobiennes, antihypertensives, antioxydantes ou immunitaires potentiellement intéressantes. Différentes formulations alimentaires incluant les peptides sont en cours de recherche; le but est de les utiliser pour mieux réguler les fonctions métaboliques du corps humain:
les peptides issus des produits laitiers s’avèrent avoir des rôles physiologiques tels que l’amélioration de la défense immunitaire ou encore la diminution du risque d’obésité; à cet effet, certaines marques se sont lancées dans la production de produits laitiers fermentés pour lutter contre certaines pathologies;
des peptides capables d’inhiber l’activité de l’ACE, réduisant ainsi la pression artérielle, ont été identifiés chez diverses espèces animales et végétales;
certains auraient des propriétés antidiabétiques: certains peptides issus du haricot noir (AKSPLF, ATNPLF, FEELN, and LSVSVL) se sont montrés efficaces pour inhiber certains transporteurs de glucose comme GLUT2 ou SGLT1, faisant baisser le taux de glycémie; cependant, ces résultats restent encore à étudier in vivo;
des études concernent les effets hypocholestérolémiants des peptides comme chez le soja (LPYP, IAVPGEVA and IAVPTGVA) qui auraient de multiples effets sur la voie d’absorption des LDL, contribuant à un meilleur contrôle de la cholestérolémie.
Ces effets pourraient se combiner pour un même peptide, rendant leur étude plus complexe.
Ainsi, les «peptides bioactifs » seraient une piste pour augmenter la valeur nutritionnelle de certains aliments. Pour l'heure, leurs effets sur la santé nécessitent des études complémentaires. À cet effet, l’utilisation de ces peptides en tant qu’aliments fonctionnels ou nutricaments est encore soumise à contrôle, notamment pour augmenter leur stabilité et évaluer les risques de toxicité et d’allergie chez l’Homme.
Le , l'INSERM met en garde contre la mode des peptides.
↑Sami Saadi, Nazamid Saari, Farooq Anwar et Azizah Abdul Hamid, «Recent advances in food biopeptides: Production, biological functionalities and therapeutic applications», Biotechnology Advances, vol.33, no1, , p.80–116 (ISSN0734-9750, DOI10.1016/j.biotechadv.2014.12.003, lire en ligne, consulté le )
↑Camille Demarquilly, Marie-Hélène Farce, Michel Journet et Robert Jarrige, Nutrition des Ruminants Domestiques: Ingestion et Digestion, Quae, coll.«Mieux Comprendre Series», (ISBN978-2-7592-0207-2), p.13 etsq.
↑Jolanta Artym et Michał Zimecki, «Milk-derived proteins and peptides in clinical trials», Postępy Higieny i Medycyny Doświadczalnej, vol.67, , p.800–816 (ISSN1732-2693, DOI10.5604/17322693.1061635, lire en ligne, consulté le )
