Plasztisz-DNS

A plasztisz-DNS (ptDNS), más néven – fotoszintetikus élőlényekben – kloroplasztisz-DNS (cpDNS vagy ctDNS) a plasztiszok, így a kloroplasztisz és egyes redukált plasztiszok, például az apikoplasztisz DNS-e. A kloroplasztiszok több más plasztisztípushoz hasonlóan a sejtmagtól elkülönülő genomot tartalmaznak. A ptDNS létét biokémiailag 1959-ben igazolták, elektronmikroszkóppal 1962-ben azonosították. Az, hogy a plasztisz riboszómákat tartalmaz, és fehérje-bioszintézist végez, azt jelenti, hogy a plasztisz genetikailag félautonóm. Az első teljes szekvenált plasztiszgenomokat 1986-ban közölték – ezek a Nicotiana tabacum Sugiura et al., illetve a Marchantia polymorpha Ozeki et al. által közzétett ptDNS-e. Azóta több tízezer plasztiszgenomot szekvenáltak sok fajból.

Szerkezet

Az Arabidopsis thaliana 154 kbp hosszú ptDNS-e génekkel és fordított ismétlődésű szakaszokkal.

A plasztisz-DNS-ek általában körkörösek, és 120–170 kbp hosszúak. Kerületük 30–60 μm, tömegük 80–130 MDa közt változhat.

A legtöbb plasztisz genomja 1 nagy gyűrűben van, de a Dinophyceae fontos kivétel, mert ptDNS-e mintegy 40 kis (2–10 kbp) plazmidból áll. Ezek általában 1–3 génesek, de ismertek kódoló DNS nélküli üres plazmidok is.

A ptDNS-t sokáig körkörösnek tartották, de egyes bizonyítékok szerint gyakran lineáris. A kukoricaplasztiszok DNS-ének több mint 95%-a elágazó lineáris formában található, nem körökben.

Fordított ismétlődések

Sok ptDNS tartalmaz két fordítva ismétlődő szakaszt, melyek a hosszú és rövid egypéldányos szakaszokat (LSC, SSC) elválasztják.

A fordított ismétlődések hossza változó – 4–25 kbp. A növények e szakaszai általában hosszabbak (20–25 kbp). E szakaszok általában 3 rRNS- és 2 tRNS-gént tartalmaznak, de 4 génessé redukálódhatnak vagy akár több mint 150 génessé bővülhetnek. Bár a fordított ismétlődések párjai ritkán azonosak, feltehetően a párhuzamos evolúció miatt mindig hasonlók.

E fordított ismétlődésű szakaszok erősen állandósultak az embriós növények közt, és kevés mutációjuk van. Hasonló szekvenciák vannak a cianobaktériumok és az Archaeplastida két másik kládja (Glaucophyta, Rhodophyceae) esetén is, igazolva plasztisz előtti megjelenésüket, bár egyes ptDNS-ek, például a borsóéi és néhány vörösmoszatéi, elvesztették a fordított ismétlődést. Mások, például a Porphyra fordított ismétlődései egyike megfordult, közvetlen ismétlődést adva. Feltehetően a fordított ismétlődésű szakaszok stabilizálják a ptDNS többi részét, mivel a fordított ismétlődésű szakaszok egy részét elvesztett ptDNS-ek jobban átrendeződhetnek.

Maganyag

A fiatal levelek plasztisza DNS-ét kb. 100 példányban tartalmazza, ez 15–20 példányra csökken idősebb levelekben. Ezek általában maganyagokba rendeződnek, melyek számos azonos ptDNS-gyűrűt tartalmazhatnak, és minden plasztisz több maganyagot tartalmazhat.

Bár a ptDNS-hez nem kötődnek valódi hisztonok, a vörösmoszatokban hisztonszerű plasztiszfehérje (HC) ismert, melyet a ptDNS kódol, és a ptDNS gyűrűit maganyagba tömöríti.

A bazálisabb helyzetű vörösmoszatok ptDNS-ének maganyaga a plasztisz közepén van, míg a Viridiplantae plasztiszai maganyagai a stromában szétszórtan helyezkednek el.

Gének és plasztiszgén-expresszió

Több mint 33 000 plasztiszgenomot szekvenáltak, ezek elérhetők az NCBI sejtszervecskegenom-adatbázisából. Az első plasztomokat 1986-ban szekvenálták a Nicotiana tabacumból és a Marchantia polymorphából. A Synechocystis génszekvenciájának összehasonlítása az Arabidopsis-plasztommal igazolta a plasztisz endoszimbionta eredetét. Ez igazolta a horizontális géntranszfer nagy kiterjedését a cianobaktériumból a magi genomba.

A legtöbb növényfajban a ptDNS kb. 120 gént kódol. A gének elsősorban a fotoszintetikus rendszer alapvető részeit és az azok expressziójában és az összeállításában résztvevő tényezőket kódolják. Az embriósnövény-fajokban közel azonosak a ptDNS által kódolt gének. Ide tartozik a 4 rRNS, mintegy 30 tRNS, 21 riboszomális fehérje és a plasztiszkódolt RNS-polimeráz 4 alegysége, melyek a plasztiszgén-expressziót lehetővé teszik. A nagy RuBisCO-alegységet és a 28 fotoszintetikus tilakoidfehérjét is a ptDNS kódolja.

Plasztomredukció és géntranszfer

Idővel a ptDNS nagy része gazdája magi genomjába került át endoszimbionta géntranszferrel. Ennek eredményeként a plasztiszgenom a szabadon élő cianobaktériumokéhoz képest erősen redukálódott: a plasztiszok 60–100 génesek, szemben a cianobaktériumok gyakran több mint 1500 génjével. A parazita Pilostyles el is vesztette plasztisza tRNS-génjeit. Ezzel szemben csak kevésszer kerültek különböző donorokból, például baktériumokból a plasztiszba gének.

Az endoszimbionta géntranszfer alapján ismertek számos Diaphoretickes-faj plasztiszvesztései. Még ha a plasztisz el is vész, a korábbi gazda magi génjei fennmaradnak, bizonyítva a plasztiszvesztést. Bár a kovamoszatok mai plasztiszai vörösmoszat-eredetűek, a számos zöldmoszat-eredetű gén igazolja, hogy egy korábbi ős zöldmoszat-eredetű plasztisszal rendelkezett, melyet a vörösmoszat-eredetű váltott fel.

Az embriós növények magi DNS-ének általában 11–14%-a, az Arabidopsisénak akár 18%-a – akár 4500 fehérjekódoló gén – plasztiszeredetű. Több recens géntranszfer is ismert a ptDNS-ből a magi génbe embriós növényekben.

Plasztisz által kódolt fehérjék

A plasztiszokban ismert mintegy 3000 fehérje kb. 95%-át magi gének kódolják. A plasztisz sok fehérjekomplexe áll azonban plasztisz- és magi genomból egyaránt származó tagokkal. Ennek eredményeként a fehérjeszintézis a plasztisz és a mag közt koordinálandó. A plasztisz nagyrészt magi irányítás alatt áll, de a plasztiszok is bocsáthatnak ki a magban történő génexpessziót szabályzó jeleket (retrográd jelzés).

Fehérjeszintézis

A plasztiszok fehérjeszintézise a plasztiszgenomban kódolt, a baktériumokéval rokon RNS-polimerázon alapul. Ezenkívül egy második RNS-polimeráz is van itt, melyet a magi genom kódol. A két RNS-polimeráz különböző promotertípusokat ismerhet fel és köthet hozzájuk a ptDNS-ben. A plasztiszriboszómák a baktériumokéihoz hasonlók.

A ptDNS hossza

Az algák és az embriós növények ptDNS-ei eltérő tartományban találhatók: utóbbiakéi jellemzően 120–160 kbp hosszúak, előbbiekéi hossza viszont sokkal szélesebb tartományban található: például a Phacus inflexus ptDNS-e 58 112 bp, míg a Corynoplastis japonica ptDNS-e 1 127 474 bp.

RNS-szerkesztés a plasztiszban

Az RNS-szerkesztés nukleotidok transzláció előtt az mRNS-ből történő eltávolítása, abba történő hozzáadása és abban történő cseréje. A plasztiszok erősen oxidatív környezete növeli a mutációs sebességet, így a funkcionális szekvenciák megőrzéséhez poszttranszlációs javítások szükségesek. A plasztiszeditoszóma az mRNS-ben meghatározott helyeken végez C→U és U→C szubsztitúciókat. Ez megváltoztathatja egy aminosav kodonját, vagy egy pszeudogén működését állíthatja helyre AUG startkodon hozzáadásával vagy idő előtti UAA stopkodon eltávolításával.

Az editoszóma felismeri a szerkesztés helye előtti cisz-szekvenciát, és hozzá köt. A kötőhely és a szerkesztés helye közti távolság az editoszómában résztvevő fehérjéktől és a géntől függ. Több száz különböző magi genomban kódolt PPR fehérje érintett az RNS-szerkesztésben, ezek 35 aminosavból álló ismétlődő sorozatot tartalmaznak, melyek szekvenciája meghatározza a szerkesztett RNS cisz-kötőhelyét.

A bazális embriós növények, például a mohák és a páfrányok több száz, a zárvatermők általában 30–40 szerkesztési hellyel rendelkeznek. A parazita növények, például az Epifagus virginiana elvesztették az RNS-szerkesztést, így a fotoszintézis génjeit is.

DNS-replikációs modellek

A ptDNS-replikáció legelfogadottabb modellje

Plasztisz-DNS-replikáció több D-körös mechanizmussal. Forrás: Krisnan és Rao A comparative approach to elucidate chloroplast genome replication című cikke.

A ptDNS-replikáció mechanizmusa nem teljesen ismert, de 2 fő modellt javasoltak. A kutatók az 1970-es évek óta kíséreltek meg elektronmikroszkóppal plasztiszreplikációt megfigyelni. A mikroszkópos kísérletek eredménye alapján a ptDNS kettős eltolásos körrel (D-kör) való másolását feltételezték. Ahogy a D-kör a körkörös DNS-en végighalad, théta-köztesállapotot (Cairns-köztitermék) hoz létre, és gördülőkörös mechanizmussal ér véget a replikáció. A replikáció meghatározott origókban kezdődik. Több replikációs villa alakul ki, lehetővé téve a DNS-replikációt. A másolás során a villák nőnek, majd összeérnek. Az új ptDNS-szerkezetek elválnak, utód-ptDNS-kromoszómákat létrehozva.

A korai mikroszkópos eredmények mellett ezt támasztja alá a ptDNS-ben történő dezamináció mennyisége is. E folyamat során 1 aminocsoport elvész, gyakran mutációt okozva. Az adenin dezaminációja hipoxantint (I, a képen H) hoz létre. Ez a citozinhoz köt, a keletkező bázispár replikációja GC párt (A→G bázisváltozás) okoz.

A DNS-szekvencia bázisváltozásai dezaminációs mutációk eredményei lehetnek. Az adenin dezaminációja a citozinnal párosodó hipoxantint eredményez, ez replikációjakor a guaninnal párosodik, A→G bázisváltozást okozva.

A ptDNS-ben több A→G dezaminációs gradiens történik. Az egyszálú DNS az ily eseményeknek nem áll ellen. A replikációs villák keletkezésekor a másolatlan szál egyszálú, így az A→G dezamináció kockázata áll fenn esetében. Így a dezaminációs gradiensek alapján a replikációs villák valószínű helye és megnyílási iránya is nagy valószínűséggel meghatározható (a legmagasabb gradiens gyakran a kezdőhelyhez legközelebb van, mert az volt a legtovább egyszálú). E mechanizmus továbbra is a legelfogadottabb modell, de egy másik modell szerint a legtöbb ptDNS valójában lineáris, és homológ rekombinációval sokszorozódik. Ezenkívül csak az örökítőanyag kis része van körkörös kromoszómákban, míg a többi rész elágazó, lineáris vagy más komplex szerkezetekben található.

Alternatív ptDNS-replikációs modell

A ptDNS-replikáció egy másik modellje szerint a legtöbb ptDNS lineáris, és homológ replikációban és a T4 fághoz hasonló replikációs szerkezetekben vesz részt. Ismert, hogy egyes növények ptDNS-e lineáris, és hogy további növények nem teljesen ismert hátterű összetett szerkezetekkel rendelkeznek, de az elsődleges nézet az, hogy a legtöbb ptDNS körkörös. A ptDNS-en végzett első kísérletek során találtak lineáris szerkezeteket, de őket megtört körökkel indokolták. Ha a ptDNS-kísérletekben látott elágazó összetett szerkezetek valósak, és nem körkörös DNS-ek összefűzéséből vagy megtört körökből származnak, a D-kör-alapú replikáció nem elég e szerkezetek replikációjának magyarázatára. Azonban a homológ rekombináció nem magyarázza a plasztomok több A→G gradiensét. Ez a lineárisszerkezet-elmélet egyik legnagyobb hátránya.

Fehérjecélzás és -import

A sok plasztiszgén magba kerülése azt jelenti, hogy sok, korábban a plasztiszban létrehozott fehérje a citoplazmában keletkezik, ezért vissza kell irányítani azokat a plasztiszba legalább 2 plasztiszmembránon át.

A plasztiszból átkerült gének fehérjéinek mintegy fele nem is kerül vissza a plasztiszra. Sok exaptációval új funkciót vett fel például az osztódásban, a fehérjeirányításban és a betegségeknek való ellenállásban (immunitás). Néhány plasztiszgén a mitokondriális DNS-be került át – a legtöbb nem működő pszeudogén lett, de egyes tRNS-gének továbbra is fennmaradhattak a mitokondriumban. Egyes átkerült ptDNS-fehérjetermékek a szekréciós úthoz kerülnek (bár több szekunder plasztiszt az elsődleges gazdáéból származó külső membrán határol, így topológiailag sejten kívüli, mivel a plasztisz sejtplazmából való eléréséhez át kell haladni egy sejtmembránon, hasonlóan a sejtközi térbe való mozgáshoz. Ez esetekben a plasztiszhoz kerülő fehérjék a szekréciós út mentén haladnak).

Mivel a plasztiszt szerzett sejt már rendelkezett mitokondriumokkal, peroxiszómákkal és a szekrécióhoz használt sejtmembránnal, az új plasztiszgazdának egyedi fehérjecélzási rendszert kellett fejlesztenie a nem megfelelő helyre kerülő plasztiszfehérjék elkerüléséhez.

Citoplazmatikus transzláció és N-terminális tranzitszekvenciák

Tetrapeptid. Baloldalt van az N-terminus, az aminocsoport (H2N–) zölddel. A kékkel jelölt C-terminus a karboxilcsoporttal jobboldalt található.

A fehérjék prekurzorai, a peptidek aminosavláncok. A két végük az N- és a C-terminus (aminvég, karboxilvég). A legtöbb (de nem minden) magi gének kódolta plasztiszfehérje esetén leválasztható tranzitpeptidek kerülnek a polipeptidek N-terminusaihoz, melyek a peptidet a plasztiszba irányítják importra (ily peptidek használatosak a növények mitokondriumaiba való peptidirányításra is). E szakaszokat preszekvenciának is nevezik, mert a peptid kezdeti végén vannak – a riboszómák a peptideket N-terminustól C-terminusig szintetizálják.

A plasztisz tranzitpeptidjei erősen eltérő hosszúak és szekvenciájúak: 20–150 aminosavból állnak, ami különösen sok, ez alapján feltehetően különböző funkciójú doménekből álló fehérjék lehetnek. A tranzitpeptidek általában pozitív töltésűek, hidroxilezett aminosavakban (például szerin, treonin, prolin) gazdagok, kevés aminosavuk savas (például aszparaginsav, glutaminsav). Vizes oldatban véletlenszerűen tekeredik a tranzitszekvencia.

Nem minden plasztiszfehérjében van N-terminális leváló tranzitpeptid. Egyesek tranzitszekvenciája a fehérje funkcionális részén belül van, másokban pedig előfordul C-terminális tranzitszekvencia is. A legtöbb, N-terminális célzószekvencia nélkli peptid a külső plasztiszmembránba kerül, de legalább 1 a belsőbe kerül.

Foszforiláció, chaperonok és transzport

Egy plasztiszpeptid citoszolikus riboszómában történő szintézise után az ATP-ből származó energia felhasználható sok (de nem mindegyik) ilyen részecske tranzitszekvenciája szerinjének és treoninjának foszforilációjára. E két aminosav, melyek a tranzitszekvenciák 20–30%-át teszik ki, a leggyakoribb foszfátakceptorok. Az ezt végző fehérjekináz plasztiszpeptid-specifikus, és a mitokondriumok vagy peroxiszómák peptidjeit nem veszi figyelembe.

A foszforiláció a peptid alakját megváltoztatja, megkönnyítve a 14-3-3-fehérjék peptidhez kötését. Növényekben e fehérjék csak a plasztiszpreproteinekhez kötnek. Ez köt a Hsp70 hősokkfehérjéhez is, mely a peptid idő előtti szerkezetváltozásait gátolja. Ez azért fontos, mert megakadályozza a plasztiszfehérjék aktív formába kerülését és funkcióik nem megfelelő helyen – a citoszolban – történő véghezvitelét. Azonban épp a megfelelő alakot kell felvenniük, hogy a plasztiszban felismerhetők és abba importálhatók legyenek.

A hősokkfehérje és a 14-3-3-fehérjék citoszolikus irányítókomplexet alkotnak, mely megkönnyíti a plasztiszpeptid importját a plasztiszba.

Ha a plasztiszpreprotein tranzitpeptidje nem foszforilált, a preprotein továbbra is kapcsolódhat hősokkfehérjéhez vagy Toc159-hez. E komplexek a külső membrán TOC komplexéhez köthetnek GTP felhasználásával.

Külső plasztiszmembrán transzlokonja (TOC)

A TOC komplex, vagyis a külső plasztiszmembrán transzlokonja preproteineket a külső plasztiszmembránon át szállító fehérjék csoportja. A TOC 5 azonosított fehérjealegységből áll, ebből 2 GTP-kötő fehérje (Toc34 és Toc159), 1 (Toc75) a fehérjeimport-alagútba tartozik, valamint a komplex részei a Toc64 és a Toc12 is.

Az első 3 fehérje magkomplexet alkot: egy transzlokon 1 Toc159, 4–5 Toc34 és 4 Toc75 fehérjét tartalmaz egy 13 nm átmérőjű 4 lyukú lemezt alkotva. A teljes magkomplex tömege mintegy 500 kDa. A másik 2 fehérje, a Toc64 és a Toc12, a magkomplexszel kapcsolatban állnak, de annak nem részei.

Toc34 és 33

Borsó Toc34-e. A Toc34 3 közel azonos, a képen kissé eltérő zöld árnyalatokkal mutatott molekulából áll, melyek dimert alkotnak 1 szomszédos molekulával. A GDP-kötő hely egy része rózsaszínnel látható.

A Toc34 állandó membránfehérje a kloroplasztisz külső membránjában, melyhez hidrofób C-terminusával kötődik. A fehérje legtöbb része azonban, beleértve a nagy GTP-kötő fehérjedomén, a stroma felé mutat.

A Toc34 feladata egyes citoszolban lévő plasztiszpreproteinek elkapása és a TOC komplex többi része felé küldése. Mikor a GTP a Toc34-hez kapcsolódik, a fehérje sok plasztiszpreproteinhez jobban képes kötni a citoszolban. A plasztiszpreprotein jelenléte miatt a Toc34 a GTP-t GDP-re és foszfátra bontja. Így a Toc34 elengedi és a következő TOC-fehérjének adja a preproteint. A Toc34 ezután – valószínűleg egy ismeretlen GDP-cserefaktor, feltehetően a Toc159 egyik doménje segítségével – a GDP-molekulát leválasztja. A Toc34 ezután újabb GTP-t vehet fel, újraindítva a ciklust.

A Toc34 leállítható foszforilációval. Egy külső plasztiszmembránon mozgó fehérjekináz adenozin-trifoszfát (ATP) felhasználásával foszfátcsoportot adhat a Toc34-hez, meggátolva a GTP fogadását, ezzel a fehérje aktivitását. Ez szabályozhatja a fehérjeimportot a plasztiszokba.

Az Arabidopsis thaliana 2 homológ fehérjével rendelkezik, ezek az AtToc33 és az AtToc34, ahol az At az Arabidopsis thaliana rövidítése, melyek szekvenciája 60%-ban azonos a PsToc34-ével, vagyis a borsó e fehérjéjével. Az AtToc33 az Arabidopsisban a leggyakoribb, és ez a Toc34 funkcionális analógja, mert leállíthatja a foszforiláció. Az AtToc34 ezzel szemben nem foszforilálható.

Toc159

A Toc159 a Toc34-hez hasonlóan szintén GTP-kötő TOC-alegység, és 3 doménje van. Az N-terminális végen van a savas aminosavakban gazdag, a fehérje mintegy felét kitevő A-domén. Ez gyakran leválik a 86 kilodaltonos Toc86-ot hagyva maga után. Középen van GTP-kötő doménje, mely a Toc34-ével homológ. A C-terminuson található a hidrofil M-domén, mely a fehérjét a külső plasztiszmembránhoz rögzíti.

A Toc159 valószínűleg a Toc34-hez hasonlóan működik, tehát a GTP-használó fehérjéket ismeri fel. Foszforiláció szabályozhatja, de azt a Toc34-étől eltérő fehérjekináz hajtja végre. M-doménje az alagút része, melyen a plasztisz preproteinjei áthaladnak, és az azokat átvivő erőt fejtheti ki a GTP-ből származó energiát felhasználva.

A Toc159 nem mindig a komplex része – a citoszolban is ismert. Ez alapján a plasztisz citoszolban lévő preproteinjeit megtaláló és a transzlokonhoz visszahelyező fehérje lehet, de erre nincs sok bizonyíték.

A Toc159 fehérjék egy csoportja, a Toc159, a Toc132, a Toc120 és a Toc90 ismertek az A. thalianában. Ezek A-doménjeik hosszában különböznek, de a Toc90-ben nincs A-domén. A Toc132, Toc120 és Toc90 különböző anyagok, például nem fotoszintetikus preproteinek szállítására specializálódtak, és nem helyettesítik a Toc159-et.

Toc75

A β-hordó általános alakja több β-redő által határolt henger. A képen lévő fehérje nem a Toc75.

A Toc75 a leggyakoribb fehérje a plasztisz külső burkán. Transzmembrán cső, mely a TOC-pórus legnagyobb részét alkotja. β-Hordós csatorna 16 β-redővel. A rés, melyet alkot, mintegy 2,5, legszűkebb pontján 1,4–1,6 nm átmérőjű: elég nagy, hogy átmenjenek szerkezetüket részben felvett plasztiszpreproteinek.

A Toc75 ezenkívül köthet is plasztiszpreproteinekhez, de sokkal gyengébben, mint a Toc34 vagy a Toc159.

Az A. thaliana több Toc75-izoformával rendelkezik, melyek kódoló génjeik kromoszomális helye alapján kapták nevüket. Közülük az AtToc75 III a legnagyobb mennyiségben előforduló.

Belső plasztiszmembrán transzlokonja (TIC)

A belső plasztiszmembrán transzlokonja (TIC) egy másik fehérjekomplex, mely a belső plasztiszmembránon át történő fehérjebeáramlást segíti. A plasztiszpeptidek gyakran egyszerre haladnak át a két komplexen, de a TIC a plasztisz membránközi térrészében elveszett preproteinek visszaszerzésében is segíthet.

A TOC-hoz hasonlóan a TIC nagy központi komplexből és azt lazán kapcsolódó perifériás fehérjékből, például Tic110-ből, Tic40-ből és Tic21-ből áll. A központi komplex mintegy 1 MDa tömegű, részeia Tic214, a Tic100, a Tic56 és a Tic20 I, melyekből 3 fordul elő.

Tic20

A Tic20 állandó membránfehérje feltehetően 4 transzmembrán α-hélixszel. Az 1 MDa tömegű TIC része. Mivel hasonlít a bakteriális aminosav-transzporterekre és a Tim17 mitokondriális importfehérjére (e név a translocase on the inner mitochondrial membrane rövidítése), a TIC-importcsatorna feltételezett tagja. Nincs azonban erre in vitro bizonyíték. Az A. thalianában ismert, hogy 5 külső Toc75-re 2 Tic20 I (a Tic20 fő izoformája) jut a belső membránon.

A Tic214, Tic100 és Tic56 fehérjékkel szemben van homológja a cianobaktériumokban és számos plasztiszágban, így feltehetően a plasztisz első megjelenése előtt jelent meg. A Tic214, Tic100 és Tic56 azonban csak a Viridiplantae plasztiszaiban találhatók meg, így feltehetően újabbak.

Tic214

A Tic214 is a TIC központi fehérjéje, nevét kevéssel 214 kDa alatti tömegéről kapta. 1786 aminosavból áll, és feltehetően 6 N-terminális transzmembrán doménje van. A Tic214-et a ptDNS ycf1 génje kódolja. A Tic20-szal együtt alkothatja az 1 MDa tömegű TIC-komplexet, mely transzmembrán fehérje. A Tic20 a komplexen belül van, míg a Tic214 a belső plasztiszmembrán mindkét oldalán kiáll.

Tic100

A Tic100 magban kódolt 871 aminosavas fehérje, melynek tömege kevéssel kisebb, mint 100 kDa, és mivel az érett fehérje nem veszít hosszából a plasztiszba kerülés során (nincs leválasztható tranzitpeptidje), neve Tic100 lett. A Tic100 a komplex a plasztisz membránközi tere felé néző oldala szélén található.

Tic56

A Tic56 is magban kódolt fehérje. A génje által kódolt preprotein 527 aminosavból áll, tömege mintegy 62 kDa; érett formája 56 kDa tömegű fehérjévé való bontáson megy át a plasztiszba jutás előtt. A Tic56 nagyrészt az 1 MDa tömegű komplexbe ágyazódik.

A Tic56 és Tic100 erősen állandósultak az embriós növények közt, de nem hasonlítanak ismert funkciójú fehérjére. Egyik se rendelkezik transzmembrán doménnel.

Jegyzetek

  1. 1 2 Plant Biochemistry (3rd ed.). Academic Press. 2005. 517. o. ISBN 9780120883912. number of copies of ctDNA per chloroplast
  2. ↑ Hunter E, Paight CJ, Lane CE (2020. december 1.). "Metabolic contributions of an alphaproteobacterial endosymbiont in the apicomplexan Cardiosporidium cionae". Front Microbiol. 11: 1–11. doi:10.3389/fmicb.2020.580719. PMC 7737231. PMID 33335517.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  3. ↑ Stocking, C. R. & Gifford, E. M. (1959). "Incorporation of thymidine into chloroplasts of Spirogyra". Biochemical and Biophysical Research Communications. 1 (3): 159–164. Bibcode:1959BBRC....1..159S. doi:10.1016/0006-291X(59)90010-5.
  4. ↑ Ris, H. & Plaut, W. (1962). "Ultrastructure of DNA-containing areas in the chloroplast of Chlamydomonas". J. Cell Biol. 13 (3): 383–91. doi:10.1083/jcb.13.3.383. PMC 2106071. PMID 14492436.
  5. ↑ Lyttleton, J. W. (1962). "Isolation of ribosomes from spinach chloroplasts". Exp. Cell Res. 26 (1): 312–317. doi:10.1016/0014-4827(62)90183-0. PMID 14467684.
  6. ↑ Heber, U. (1962). "Protein synthesis in chloroplasts during photosynthesis". Nature. 195 (1): 91–92. Bibcode:1962Natur.195...91H. doi:10.1038/195091a0. PMID 13905812. S2CID 4265095.
  7. ↑ Shinozaki, K.; Ohme, M.; Tanaka, M.; Wakasugi, T.; Hayashida, N.; Matsubayashi, T.; Zaita, N.; Chunwongse, J.; Obokata, J.; Yamaguchi-Shinozaki, K.; Ohto, C. (1986). "The complete nucleotide sequence of the tobacco chloroplast genome: its gene organization and expression". The EMBO Journal. 5 (9): 2043–2049. doi:10.1002/j.1460-2075.1986.tb04464.x. ISSN 0261-4189. PMC 1167080. PMID 16453699.
  8. ↑ Ohyama, Kanji; Fukuzawa, Hideya; Kohchi, Takayuki; Shirai, Hiromasa; Sano, Tohru; Sano, Satoshi; Umesono, Kazuhiko; Shiki, Yasuhiko; Takeuchi, Masayuki; Chang, Zhen; Aota, Shin-ichi (1986). "Chloroplast gene organization deduced from complete sequence of liverwort Marchantia polymorpha chloroplast DNA". Nature (angol nyelven). 322 (6079): 572–574. Bibcode:1986Natur.322..572O. doi:10.1038/322572a0. ISSN 1476-4687. S2CID 4311952.
  9. 1 2 Dann L (2002). Bioscience—Explained (PDF). Green DNA: BIOSCIENCE EXPLAINED.
  10. 1 2 3 4 Clegg MT, Gaut BS, Learn GH, Morton BR (1994. július). "Rates and patterns of chloroplast DNA evolution". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 91 (15): 6795–801. Bibcode:1994PNAS...91.6795C. doi:10.1073/pnas.91.15.6795. PMC 44285. PMID 8041699.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  11. 1 2 3 4 Shaw J, Lickey EB, Schilling EE, Small RL (2007. március). "Comparison of whole chloroplast genome sequences to choose noncoding regions for phylogenetic studies in angiosperms: the tortoise and the hare III". American Journal of Botany. 94 (3): 275–288. doi:10.3732/ajb.94.3.275. PMID 21636401. S2CID 30501148.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  12. 1 2 Burgess J (1989). An introduction to plant cell development. Cambridge: Cambridge university press. 62. o. ISBN 978-0-521-31611-8.
  13. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 Sandelius AS (2009). The Chloroplast: Interactions with the Environment. Springer. 18. o. ISBN 978-3-540-68696-5.
  14. ↑ Imanian B, Pombert JF, Keeling PJ (2010. május 19.). "The complete plastid genomes of the two 'dinotoms' Durinskia baltica and Kryptoperidinium foliaceum". PLoS One. 5 (5): e10711. doi:10.1371/journal.pone.0010711. PMC 2873285. PMID 20502706. Hozzáférés: 2025. szeptember 21.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: jelöletlen szabad DOI (link) CS1 karbantartás: oldalszám helyett cikk száma (link) CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  15. 1 2 3 4 5 6 7 Bendich AJ (2004. július). "Circular chloroplast chromosomes: the grand illusion". The Plant Cell. 16 (7): 1661–6. Bibcode:2004PlanC..16.1661B. doi:10.1105/tpc.160771. PMC 514151. PMID 15235123.
  16. 1 2 3 Kolodner R, Tewari KK (1979. január). "Inverted repeats in chloroplast DNA from higher plants". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 76 (1): 41–5. Bibcode:1979PNAS...76...41K. doi:10.1073/pnas.76.1.41. PMC 382872. PMID 16592612.
  17. 1 2 Palmer JD, Thompson WF (1982. június). "Chloroplast DNA rearrangements are more frequent when a large inverted repeat sequence is lost". Cell. 29 (2): 537–50. doi:10.1016/0092-8674(82)90170-2. PMID 6288261. S2CID 11571695.
  18. ↑ Biology 8th Edition Campbell & Reece. Benjamin Cummings (Pearson). 2009. 516. o.
  19. 1 2 Kobayashi T, Takahara M, Miyagishima SY, Kuroiwa H, Sasaki N, Ohta N, Matsuzaki M, Kuroiwa T (2002. július). "Detection and localization of a chloroplast-encoded HU-like protein that organizes chloroplast nucleoids". The Plant Cell. 14 (7): 1579–89. Bibcode:2002PlanC..14.1579K. doi:10.1105/tpc.002717. PMC 150708. PMID 12119376.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  20. ↑ "NCBI Organelle Genome Resources". National Institute of Health. Hozzáférés: 2021. augusztus 18.
  21. ↑ Shinozaki, K.; Ohme, M.; Tanaka, M.; Wakasugi, T.; Hayashida, N.; Matsubayashi, T.; Zaita, N.; Chunwongse, J.; Obokata, J. & Yamaguchi-Shinozaki, K. (1986). "The complete nucleotide sequence of the tobacco chloroplast genome: its gene organization and expression". EMBO J. 5 (9): 2043–2049. doi:10.1002/j.1460-2075.1986.tb04464.x. PMC 1167080. PMID 16453699.
  22. ↑ Ohyama, K.; Fukuzawa, H.; Kohchi, T.; Shirai, H.; Sano, T.; Sano, S.; Umesono, K.; Shiki, Y.; Takeuchi, M.; Chang, Z. & Aota, S. (1986). "Chloroplast gene organization deduced from complete sequence of liverwort Marchantia polymorpha chloroplast DNA". Nature. 322 (6079): 572–574. Bibcode:1986Natur.322..572O. doi:10.1038/322572a0. S2CID 4311952.
  23. ↑ Kaneko, T. & Tabata, S. (1997). "Complete genome structure of the unicellular cyanobacterium Synechocystis sp. PCC6803". Plant Cell Physiol. 38 (11): 1171–1176. doi:10.1093/oxfordjournals.pcp.a029103. PMID 9435137.
  24. ↑ Sato, S.; Nakamura, Y.; Kaneko, T.; Asamizu, E. & Tabata, S. (1999). "Complete structure of the chloroplast genome of Arabidopsis thaliana". DNA Res. 6 (5): 283–290. doi:10.1093/dnares/6.5.283. PMID 10574454.
  25. ↑ Daniell, H.; Lin, C.; Yu, M. & Chang, W (2016). "Chloroplast genomes: diversity, evolution, and applications in genetic engineering". Genome Biol. 17 (1): 134. doi:10.1186/s13059-016-1004-2. PMC 4918201. PMID 27339192.
  26. 1 2 3 Berry, J. O.; Yerramsetty, P.; Zielinski, A. M. & Mure, C. M. (2013). "Photosynthetic gene expression in higher plants". Photosynth. Res. 117 (1): 91–120. Bibcode:2013PhoRe.117...91B. doi:10.1007/s11120-013-9880-8. PMID 23839301. S2CID 16536768.
  27. ↑ Huang CY, Ayliffe MA, Timmis JN (2003. március). "Direct measurement of the transfer rate of chloroplast DNA into the nucleus". Nature. 422 (6927): 72–76. Bibcode:2003Natur.422...72H. doi:10.1038/nature01435. PMID 12594458. S2CID 4319507.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  28. 1 2 3 Martin W, Rujan T, Richly E, Hansen A, Cornelsen S, Lins T, Leister D, Stoebe B, Hasegawa M, Penny D (2002. szeptember). "Evolutionary analysis of Arabidopsis, cyanobacterial, and chloroplast genomes reveals plastid phylogeny and thousands of cyanobacterial genes in the nucleus". Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 99 (19): 12246–51. Bibcode:2002PNAS...9912246M. doi:10.1073/pnas.182432999. PMC 129430. PMID 12218172.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  29. ↑ Bellot, Sidonie; Renner, Susanne S. (2016). "The Plastomes of Two Species in the Endoparasite Genus Pilostyles (Apodanthaceae) Each Retain Just Five or Six Possibly Functional Genes". Genome Biology and Evolution. 8 (1): 189–201. doi:10.1093/gbe/evv251. PMC 4758247. PMID 26660355.
  30. ↑ Mackiewicz P, Bodył A, Moszczyński K (2013. július). "The case of horizontal gene transfer from bacteria to the peculiar dinoflagellate plastid genome". Mobile Genetic Elements. 3 (4): e25845. doi:10.4161/mge.25845. PMC 3812789. PMID 24195014.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: oldalszám helyett cikk száma (link) CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  31. ↑ Leliaert F, Lopez-Bautista JM (2015. március). "The chloroplast genomes of Bryopsis plumosa and Tydemania expeditiones (Bryopsidales, Chlorophyta): compact genomes and genes of bacterial origin". BMC Genomics. 16 (1): 204. doi:10.1186/s12864-015-1418-3. PMC 4487195. PMID 25879186.
  32. ↑ Robison, TA, Grusz AL, Wolf PG, Mower, JP, Fauskee BD, Sosa K, and Schuettpelz E (2018. október). "Mobile Elements Shape Plastome Evolution in Ferns". Genome Biology and Evolution. 10 (10): 2669–2571. doi:10.1093/gbe/evy189. PMC 6166771. PMID 30165616.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  33. ↑ Moustafa A, Beszteri B, Maier UG, Bowler C, Valentin K, Bhattacharya D (2009. június). "Genomic footprints of a cryptic plastid endosymbiosis in diatoms" (PDF). Science. 324 (5935): 1724–6. Bibcode:2009Sci...324.1724M. doi:10.1126/science.1172983. PMID 19556510. S2CID 11408339.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  34. ↑ Nowack EC, Vogel H, Groth M, Grossman AR, Melkonian M, Glöckner G (2011. január). "Endosymbiotic gene transfer and transcriptional regulation of transferred genes in Paulinella chromatophora". Molecular Biology and Evolution. 28 (1): 407–22. doi:10.1093/molbev/msq209. PMID 20702568.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  35. ↑ Archibald JM (2006. december). "Algal genomics: exploring the imprint of endosymbiosis". Current Biology. 16 (24): R1033-5. Bibcode:2006CBio...16R1033A. doi:10.1016/j.cub.2006.11.008. PMID 17174910. S2CID 17830745.
  36. ↑ Koussevitzky S, Nott A, Mockler TC, Hong F, Sachetto-Martins G, Surpin M, Lim J, Mittler R, Chory J (2007. május). "Signals from chloroplasts converge to regulate nuclear gene expression". Science. 316 (5825): 715–9. Bibcode:2007Sci...316..715K. doi:10.1126/science.1140516. PMID 17395793.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  37. ↑ Hedtke B, Börner T, Weihe A (1997. augusztus). "Mitochondrial and chloroplast phage-type RNA polymerases in Arabidopsis". Science. 277 (5327): 809–11. doi:10.1126/science.277.5327.809. PMID 9242608.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  38. ↑ Harris EH, Boynton JE, Gillham NW (1994. december). "Chloroplast ribosomes and protein synthesis". Microbiological Reviews. 58 (4): 700–54. doi:10.1128/MMBR.58.4.700-754.1994. PMC 372988. PMID 7854253.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  39. 1 2 "Chapter Nine – Structural Diversity Among Plastid Genomes of Land Plants". Advances in Botanical Research (PDF). Vol. 85. 263–292. o (PDF). Hozzáférés: 2025. október 6. {{cite book}}: |archive-url= requires |archive-date= (súgó); Unknown parameter |chapterauthor= ignored (súgó)
  40. ↑ Karnkowska A, Bennett MS, Triemer RE (2018. október 30.). "Dynamic evolution of inverted repeats in Euglenophyta plastid genomes". Sci Rep. 8: 16071. doi:10.1038/s41598-018-34457-w. PMC 6207741. PMID 30375469.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  41. 1 2 Takenaka M, Zehrmann A, Verbitskiy D, Härtel B, Brennicke A (2013). "RNA editing in plants and its evolution". Annual Review of Genetics. 47 (1): 335–52. doi:10.1146/annurev-genet-111212-133519. PMID 24274753.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  42. ↑ Tillich M, Krause K (2010. július). "The ins and outs of editing and splicing of plastid RNAs: lessons from parasitic plants". New Biotechnology. Special Issue: Biotechnology Annual Review 2010RNA Basics and Biotechnology Applications. 27 (3): 256–66. doi:10.1016/j.nbt.2010.02.020. PMID 20206308.
  43. 1 2 3 4 5 6 7 Krishnan NM, Rao BJ (2009. május). "A comparative approach to elucidate chloroplast genome replication". BMC Genomics. 10 (237): 237. doi:10.1186/1471-2164-10-237. PMC 2695485. PMID 19457260.
  44. ↑ Heinhorst GC, Cannon S (1993). "DNA replication in chloroplasts". Journal of Cell Science. 104: 1–9. doi:10.1242/jcs.104.1.1.
  45. ↑ "Effect of chemical mutagens on nucleotide sequence". Biocyclopedia. Hozzáférés: 2015. október 24.
  46. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 Soll J, Schleiff E (2004. március). "Protein import into chloroplasts" (PDF). Nature Reviews. Molecular Cell Biology. 5 (3): 198–208. doi:10.1038/nrm1333. PMID 14991000. S2CID 32453554.
  47. ↑ Keeling PJ (2010. március). "The endosymbiotic origin, diversification and fate of plastids". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences. 365 (1541): 729–48. doi:10.1098/rstb.2009.0103. PMC 2817223. PMID 20124341.
  48. 1 2 Biology 8th edition—Campbell & Reece. Benjamin Cummings. 2008. 340. o. ISBN 978-0-321-54325-7.
  49. 1 2 3 4 Wise RR, Hoober JK (2007). Structure and function of plastids. Berlin: Springer. 53–74. o. ISBN 978-1-4020-6570-5.
  50. 1 2 3 4 Lee DW, Lee S, Lee GJ, Lee KH, Kim S, Cheong GW, Hwang I (2006. február). "Functional characterization of sequence motifs in the transit peptide of Arabidopsis small subunit of RuBisCo". Plant Physiology. 140 (2): 466–83. doi:10.1104/pp.105.074575. PMC 1361317. PMID 16384899.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  51. 1 2 3 4 5 May T, Soll J (2000. január). "14-3-3 proteins form a guidance complex with chloroplast precursor proteins in plants". The Plant Cell. 12 (1): 53–64. Bibcode:2000PlanC..12...53M. doi:10.1105/tpc.12.1.53. PMC 140214. PMID 10634907.
  52. ↑ Lung SC, Chuong SD (2012. április). "A transit peptide-like sorting signal at the C terminus directs the Bienertia sinuspersici preprotein receptor Toc159 to the chloroplast outer membrane". The Plant Cell. 24 (4): 1560–78. Bibcode:2012PlanC..24.1560L. doi:10.1105/tpc.112.096248. PMC 3398564. PMID 22517318.
  53. 1 2 3 4 Waegemann K, Soll J (1996. március). "Phosphorylation of the transit sequence of chloroplast precursor proteins". The Journal of Biological Chemistry. 271 (11): 6545–54. doi:10.1074/jbc.271.11.6545. PMID 8626459. S2CID 26014578.
  54. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 Jarvis P, Soll J (2001. december). "Toc, Tic, and chloroplast protein import". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research. 1541 (1–2): 64–79. doi:10.1016/S0167-4889(01)00147-1. PMID 11750663.
  55. ↑ Sun YJ, Forouhar F, Li Hm HM, Tu SL, Yeh YH, Kao S, Shr HL, Chou CC, Chen C, Hsiao CD (2002. február). "Crystal structure of pea Toc34, a novel GTPase of the chloroplast protein translocon". Nature Structural Biology. 9 (2): 95–100. doi:10.1038/nsb744. PMID 11753431. S2CID 21855733.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  56. 1 2 3 4 5 Agne B, Andrès C, Montandon C, Christ B, Ertan A, Jung F, Infanger S, Bischof S, Baginsky S, Kessler F (2010. július). "The acidic A-domain of Arabidopsis TOC159 occurs as a hyperphosphorylated protein". Plant Physiology. 153 (3): 1016–30. doi:10.1104/pp.110.158048. PMC 2899928. PMID 20457805.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  57. 1 2 3 4 5 6 7 8 9 Kikuchi S, Bédard J, Hirano M, Hirabayashi Y, Oishi M, Imai M, Takase M, Ide T, Nakai M (2013. február). "Uncovering the protein translocon at the chloroplast inner envelope membrane". Science. 339 (6119): 571–574. Bibcode:2013Sci...339..571K. doi:10.1126/science.1229262. PMID 23372012. S2CID 5062593.{{cite journal}}: CS1 karbantartás: több név: szerzőfelsorolás (link)
  58. ↑ Curran SP, Koehler CM (2004). Mitochondrial Function and Biogenesis. Springer. 59. o. ISBN 9783540214892.

Fordítás

Ez a szócikk részben vagy egészben a Plastid DNA című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.