Dimero proteico
In biochimica, un dimero proteico è un complesso macromolecolare o multimerico formato da due proteine monomeri, o singole proteine, che sono solitamente non legate in modo covalente. Molte macromolecole, come le proteine o gli acidi nucleici, formano dimeri. La parola dimero ha origini che significano “due parti”, di- + -mer. Un dimero proteico è un tipo di struttura quaternaria delle proteine.
Un omodimero proteico è formato da due proteine identiche, mentre un eterodimero proteico è formato da due proteine diverse.
La maggior parte dei dimeri proteici in biochimica non sono collegati da legami covalenti. Un esempio di eterodimero non covalente è l'enzima trascrittasi inversa, che è composto da due diverse catene di aminoacidi. Un'eccezione è rappresentata dai dimeri collegati da ponti disolfuro, come la proteina omodimerica NEMO.
Alcune proteine contengono domini specializzati per garantire la dimerizzazione (domini di dimerizzazione) e la specificità.
I recettori dei cannabinoidi accoppiati alle proteine G hanno la capacità di formare sia omodimeri che eterodimeri con diversi tipi di recettori, come i recettori recettori μ-oppioidi, dopamina e adenosina A2.
Esempi
- Fattori di trascrizione
- Proteine con motivo cerniera di leucine
- Proteine 14-3-3
- Glicoproteine variabili di superficie del parassita Trypanosoma
- Tubulina
- Alcuni fattori della coagulazione
- Alcuni recettori
- Recettori nucleari
- Dimero della subunità βγ della proteina G
- Recettori Toll-like
- Recettori tirosin chinasici
- Alcuni enzimi
- Alcune proteine virali
- Mammarenavirus Proteina della matrice Z
Fosfatasi alcalina
La fosfatasi alcalina dell'E. coli, un enzima dimero, presenta una complementazione intragenica. Ciò significa che, quando particolari versioni mutanti della fosfatasi alcalina sono state combinate, gli enzimi eterodimerici così formati hanno mostrato un livello di attività superiore a quello che ci si sarebbe aspettato in base alle attività relative degli enzimi parentali. Questi risultati indicano che la struttura dimera della fosfatasi alcalina dell'E. coli consente interazioni cooperative tra i monomeri mutanti costituenti che possono generare una forma più funzionale dell'oloenzima. Il dimero ha due siti attivi, ciascuno contenente due ioni zinco e uno magnesio.
Note
- ↑ (EN) N. Sluis-Cremer et al., Structure-activity relationships of [2',5'-bis-O-(tert-butyldimethylsilyl)-beta-D-ribofuranosyl]- 3'-spiro-5' '-(4' '-amino-1' ',2' '-oxathiole-2' ',2' '-dioxide)thymine derivatives as inhibitors of HIV-1 reverse transcriptase dimerization, in J. Med. Chem., vol. 49, n. 16, agosto 2006, pp. 4834–41, DOI:10.1021/jm0604575, PMID 16884295.
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- ↑ (EN) Grigoris D. Amoutzias, David L. Robertson, Yves Van de Peer e Stephen G. Oliver, Choose your partners: dimerization in eukaryotic transcription factors, in Trends in Biochemical Sciences, vol. 33, n. 5, 1º maggio 2008, pp. 220–229, DOI:10.1016/j.tibs.2008.02.002, ISSN 0968-0004, PMID 18406148.
- ↑ (EN) Leontina Elena Filipiuc et al., Major Phytocannabinoids and Their Related Compounds: Should We Only Search for Drugs That Act on Cannabinoid Receptors?, in Pharmaceutics, vol. 13, n. 11, 1º novembre 2021, pp. 1823, DOI:10.3390/pharmaceutics13111823, ISSN 1999-4923, PMID 34834237.
- ↑ (EN) Haydar Witwit e Juan C. de la Torre, Mammarenavirus Z Protein Myristoylation and Oligomerization Are Not Required for Its Dose-Dependent Inhibitory Effect on vRNP Activity, in BioChem, vol. 5, n. 2, 29 aprile 2025, DOI:10.3390/biochem5020010, ISSN 2673-6411.
- ↑ (EN) Michael J. Hehir, Jennifer E. Murphy e Evan R. Kantrowitz, Characterization of Heterodimeric Alkaline Phosphatases from Escherichia coli: An Investigation of Intragenic Complementation, in Journal of Molecular Biology, vol. 304, n. 4, 2000, pp. 645–656, DOI:10.1006/jmbi.2000.4230, PMID 11099386.
- ↑ (EN) Jens Guðmundur Hjörleifsson e Bjarni Ásgeirsson, Cold-active alkaline phosphatase is irreversibly transformed into an inactive dimer by low urea concentrations, in Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics, vol. 1864, n. 7, 1º luglio 2016, pp. 755–765, DOI:10.1016/j.bbapap.2016.03.016. URL consultato il 15 luglio 2025.
Bibliografia
- Conn. (2013). G protein coupled receptors modeling, activation, interactions and virtual screening (1st ed.). Academic Press.
- Matthews, Jacqueline M. Protein Dimerization and Oligomerization in Biology. Springer New York, 2012.
Voci correlate
Collegamenti esterni
- Pedia Migrator, Il D-Dimero, come funziona il test per rilevarlo, su Santagostino Magazine, 23 giugno 2025. URL consultato il 15 luglio 2025.
- D-Dimero: cos'è? Cosa significa quando è alto?, su my-personaltrainer.it. URL consultato il 15 luglio 2025.
- D-Dimero: un indicatore di supporto per la diagnosi di patologie trombotiche, su Laboratorio Iperione, 20 gennaio 2025. URL consultato il 15 luglio 2025.
