Peptidi

Peptidit ovat polyamideja, jotka koostuvat kahdesta tai enintään noin 50:stä kovalenttisesti toisiinsa peptidi- tai isopeptidisidoksin yhtyneestä aminohaposta.

Peptidit ovat rakenteeltaan "pieniä proteiineja", jotka muodostavat laajan molekyyliluokan. Niitä on luonnossa paljon ja ne ovat toiminnaltaan moninaisia. Niitä ovat muun muassa insuliini (hormoni), endorfiinit (välittäjäaineita), glutationi (antioksidantti), basitrasiini (antibiootti), alfabungarotoksiini (myrkky).

Jos peptidissä on yli 50 aminohappoa, kutsutaan peptidiä usein peptidin sijaan proteiiniksi. Raja peptidin ja proteiinin välillä ei silti ole tarkka. IUPAC:n mukaan proteiineja alkavat olemaan viimeistään sellaiset peptidit, joiden massa on yli 10 000 u eli niissä on likimain vähintään 100 aminohappoa. Koon lisäksi yksi eroista peptidien ja proteiinien välillä on se, että proteiinit muodostavat monimutkaisia kolmiulotteisia rakenteita, kuten tertiäärisiä rakenteita. Tosin joillain peptideillä on myös korkeatasoisia kolmiulotteisia rakenteita, jotka ovat proteiinien rakenteita alkeellisempia.

IUPAC:n määritelmä sallii monenlaisten polyamidien luokittelun peptideiksi. Määritelmän mukaan peptidit voivat olla muun muassa rengasmaisia eli syklisiä, haarautuneita, niissä voi olla isopeptidisidoksia, beeta-aminohappoja ja harvinaisen sivuketjun omaavia aminohappoja kuten diaminopimeliinihappoja.

Peptidillä tarkoitetaan kuitenkin usein haarautumattomia polyamideja, jotka sisältävät vain alfa-aminohappoja. Nämä aminohapot ovat yhtyneet avonaiseksi ketjuksi tavallisin peptidisidoksin. Lisäksi peptideissä on usein vain yleisimpiä aminohappoja, joita on 20 erilaista.

Peptidissä olevia aminohappoja kutsutaan tähteiksi (esimerkiksi glysiinitähde). Nimi johtuu siitä että aminohapot eivät ole kokonaisia. Kahden aminohapon yhtyessä peptidi- tai isopeptidisidoksin irtoaa niistä reaktiossa vesimolekyyli. Jäljelle jäävät aminohapot ovat siis "tähteitä".

Myös peptidiketjun päissä olevia aminohappoja kusutaan tähteiksi. Lisäksi amino- tai N-terminaaliksi kutsutaan sitä päätä ketjusta, jossa aminohapon amiiniryhmä ei ole sitoutuneena toiseen aminohappoon. Vastaavaa karboksyylihappopäätä kutsutaan karboksi- tai C-terminaaliksi. Termit voivat olla ongelmallisia haarautuneissa peptideissä.

Luokittelu

IUPAC peptidit

Nämä ovat IUPAC:n sanan "peptidi" määritelmän mukaisia peptidejä sen lisäksi että osa voidaan jakaa edelleen omiin ryhmiinsä. Jako voidaan tehdä:

pituuden mukaan
- Peptidin aminohappojen lukumäärä voidaan ilmoittaa IUPAC:in numeroetuliitteitä di (2), tri, tetra, penta, heksa, hepta, okta, nona, deka (10) jne. käyttäen. Siten 3 aminohappoa sisältävä peptidi on tripeptidi.
- Jos peptidissä on yli 2 ja alle 10–20 aminohappoa, voidaan sitä kutsua oligopeptidiksi. Jos määrä on yli 20, voidaan sitä kutsua polypeptidiksi. Jos ketjussa on yli 50 aminohappoa, voidaan peptidiä kutsua proteiiniksi. Rajaukset eivät ole tarkkoja.
rakenteen mukaan
Alfa- (vas.) ja beeta-alaniini (oik.). Jälkimmäinen on yksi monista beeta-aminohapoista ja kuuluu niihin, koska sen amiini ( -NH₃ ) on sitoutunut β-hiileen.
- Beetapeptidi on vain beeta-aminohapoista koostuva peptidi. On myös gamma- delta- jne. peptidejä.
- Syklinen peptidi eli syklopeptidi muodostaa itsensä sulkevan renkaan tai renkaita. Siklosporiini on syklopeptidi.
- Haarautuneissa peptideissä on peptidihaaroja. Kaikki peptidit eivät siis ole ketjumaisia.
sidosten mukaan
- Isopeptidi sisältää vain isopeptidisidoksia. Nämä sidokset mahdollistavat peptidin haarautumisen

Peptidien johdannaiset

Nämä eivät ole täysin IUPAC:n sanan "peptidi" määritelmän mukaisia peptidejä.

Muitakin molekyylejä kuin vain aminohappoja sisältävän peptidin nimitys riippuu liittyneistä molekyyleistä. Esimerkiksi peptidi, jossa on kiinni hiilihydraatteja, on glykopeptidi.
Depsipeptidien rakenteissa yksi tai useampi esterisidos ( -C(O)OR- ) aminohappojen välillä peptidisidosten tai isopeptidisidosten ( -C(O)NHR- ) sijaan. Esterisidokset on muodostanut hydroksihappo tai jokin aminohappo, jossa on amiiniryhmän lisäksi myös hydroksyyliryhmä.

Muut

Nämä ovat tai eivät ole tapauskohtaisesti IUPAC:n sanan "peptidi" määritelmän mukaisia peptidejä. Jako voidaan tehdä:

muodostumisen mukaan
- Ribosomaaliset peptidit muodostuvat ribosomeissa mRNA:n translaatiossa. Esimerkkejä ovat amatoksiinit, falloidiini ja konotoksiinit.
- Ei-ribosomaaliset peptidit eivät muodostu ribosomeissa. Näitä tuottavien entsyymien yleisnimi on ei-ribosomaaliset peptidisyntetaasit (eng. nonribosomal peptide synthetases, NRPS). Ei-ribosomaalisille peptideille ei siten ole geenejä, mutta niiden NRPS:ille on. Glutationi on tällainen peptidi. Sen valmistavat omat entsyyminsä ribosomien sijaan. Muita esimerkkejä ovat sirolimuusi, siklosporiini ja daktinomysiini.
toiminnan mukaan
- Neuropeptidit ovat hermosolujen viestintään osallistuvia peptidejä tai peptidien kaltaisia aineita.

Nimeäminen

Tavalliset peptidit eli peptidisidoksin yhtyneitä alfa-aminohappoja avonaisessa ketjussa sisältävät peptidit nimetään niiden N-terminaalista lukien. C-terminaalin viimeinen tähde nimetään tavallista aminohapon nimeä käyttäen. Tähteiden nimissä käytetään -yyli päätettä ilman joidenkin aminohappojen kuten asparagiinihapon -happo -päätettä (tähteiden nimistä on luettelo alla). Siten tripeptidin, jonka N-terminaali alkaa valiinista, keskellä on glysiini ja C-terminaalissa on alaniini, on nimeltään valyyliglysyylialaniini.

Rakenne voidaan merkitä systemaattisesti myös aminohappojen kolme- tai yksikirjaimisia symboleita käyttäen. Symbolit kirjoitetaan N-terminaalista alkaen vasemmalta oikealle. Edeltävä esimerkki on siten Val-Gly-Ala tai VGA.

Kunkin tähteen kolmiulotteinen konfiguraatio laitetaan kunkin tähteen nimen eteen. Esimerkiksi L-alanyyli-D-leusiini ja glysyyli-S-alaniini.

Yleisten aminohappotähteiden symbolit ja nimet
Aminohappo	Symboli	Tähde	Aminohappo	Symboli	Tähde
Alaniini	Ala, A	Alanyyli	Kysteiini	Cys, C	Kysteinyyli
Arginiini	Arg, R	Arginyyli	Leusiini	Leu, L	Leusyyli
Asparagiini	Asn, N	Asparaginyyli	Lysiini	Lys, K	Lysyyli
Asparagiinihappo	Asp, D	Aspartyyli	Metioniini	Met, M	Metionyyli
Fenyylialaniini	Phe, F	Fenyylialanyyli	Proliini	Pro, P	Propyyli
Glutamiini	Gln, Q	Glutaminyyli	Seriini	Ser, S	Seryyli
Glutamiinihappo	Glu, E	Glutamyyli	Treoniini	Thr, T	Treonyyli
Glysiini	Gly, G	Glysyyli	Tryptofaani	Trp, W	Tryptofyyli
Histidiini	His, H	Histidyyli	Tyrosiini	Tyr, Y	Tyrosyyli
Isoleusiini	Ile, I	Isoleusyyli	Valiini	Val, V	Valyyli
			Tuntematon	Xaa, X

Katso myös

Lähteet

1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983. European Journal of Biochemistry, tammikuu 1984, 138. vsk, nro 1, s. 9–37. doi:10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x ISSN 0014-2956 Artikkelin verkkoversio. Viitattu 2.8.2018. Arkistoitu 17.4.2020.
1 2 3 GP Moss, PAS Smith, D Tavernier: Glossary of class names of organic compounds and reactivity intermediates based on structure (IUPAC Recommendations 1995). Pure and Applied Chemistry, 1.1.1995, 67. vsk, nro 8–9, s. 1307–1375. doi:10.1351/pac199567081307 ISSN 1365-3075 Artikkelin verkkoversio.
↑ Peptide Encyclopedia Britannica. Arkistoitu 31.10.2017. Viitattu 2.8.2018.
↑ K Rogers: What Is the Difference Between a Peptide and a Protein? Encyclopedia Britannica. Arkistoitu 14.6.2018. Viitattu 2.8.2018.
↑ DH Appella, LA Christianson, IL Karle, DR Powell, SH Gellman: β-Peptide Foldamers: Robust Helix Formation in a New Family of β-Amino Acid Oligomers. Journal of the American Chemical Society, 1996, 118. vsk, nro 51, s. 13071–13072. doi:10.1021/ja963290l ISSN 0002-7863 Artikkelin verkkoversio.
↑ John A. McIntosh, Mohamed S. Donia, Eric W. Schmidt: Ribosomal Peptide Natural Products: Bridging the Ribosomal and Nonribosomal Worlds. Natural product reports, huhtikuu 2009, 26. vsk, nro 4, s. 537–559. PubMed:19642421 ISSN 0265-0568 Artikkelin verkkoversio.
↑ JD Walton, HE Hallen-Adams, H Luo: Ribosomal Biosynthesis of the Cyclic Peptide Toxins of Amanita Mushrooms. Biopolymers, 2010, 94. vsk, nro 5, s. 659–664. PubMed:20564017 doi:10.1002/bip.21416 ISSN 0006-3525 Artikkelin verkkoversio.
1 2 B Lee, S Kroken, DYT Chou, B Robbertse, OC Yoder, BG Turgeon: Functional Analysis of All Nonribosomal Peptide Synthetases in Cochliobolus heterostrophus Reveals a Factor, NPS6, Involved in Virulence and Resistance to Oxidative Stress. Eukaryotic Cell, 1.3.2005, 4. vsk, nro 3, s. 545–555. PubMed:15755917 doi:10.1128/EC.4.3.545-555.2005 ISSN 1535-9778 Artikkelin verkkoversio. Viitattu 4.8.2018. Arkistoitu 2.6.2018.
↑ JC Cameron, HB Pakrasi: Essential Role of Glutathione in Acclimation to Environmental and Redox Perturbations in the Cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 68031[W][OA]. Plant Physiology, joulukuu 2010, 154. vsk, nro 4, s. 1672–1685. PubMed:20935175 doi:10.1104/pp.110.162990 ISSN 0032-0889 Artikkelin verkkoversio.
↑ JPH Burbach: What are neuropeptides? Methods in Molecular Biology, 2011, nro 789, s. 1–36. PubMed:21922398 doi:10.1007/978-1-61779-310-3_1 ISSN 1940-6029 Artikkelin verkkoversio.

Aiheesta muualla

http://www.sbcs.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/ - kattava ohje peptidien nimeämiseen IUPAC:n sääntöjen mukaisesti. (englanniksi)

Biomolekyylit

[:1-1] 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983. European Journal of Biochemistry, tammikuu 1984, 138. vsk, nro 1, s. 9–37. doi:10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x ISSN 0014-2956 Artikkelin verkkoversio. Viitattu 2.8.2018. Arkistoitu 17.4.2020.

[:0-2] 1 2 3 GP Moss, PAS Smith, D Tavernier: Glossary of class names of organic compounds and reactivity intermediates based on structure (IUPAC Recommendations 1995). Pure and Applied Chemistry, 1.1.1995, 67. vsk, nro 8–9, s. 1307–1375. doi:10.1351/pac199567081307 ISSN 1365-3075 Artikkelin verkkoversio.

[3] Peptide Encyclopedia Britannica. Arkistoitu 31.10.2017. Viitattu 2.8.2018.

[4] K Rogers: What Is the Difference Between a Peptide and a Protein? Encyclopedia Britannica. Arkistoitu 14.6.2018. Viitattu 2.8.2018.

[5] DH Appella, LA Christianson, IL Karle, DR Powell, SH Gellman: β-Peptide Foldamers: Robust Helix Formation in a New Family of β-Amino Acid Oligomers. Journal of the American Chemical Society, 1996, 118. vsk, nro 51, s. 13071–13072. doi:10.1021/ja963290l ISSN 0002-7863 Artikkelin verkkoversio.

[6] John A. McIntosh, Mohamed S. Donia, Eric W. Schmidt: Ribosomal Peptide Natural Products: Bridging the Ribosomal and Nonribosomal Worlds. Natural product reports, huhtikuu 2009, 26. vsk, nro 4, s. 537–559. PubMed:19642421 ISSN 0265-0568 Artikkelin verkkoversio.

[7] JD Walton, HE Hallen-Adams, H Luo: Ribosomal Biosynthesis of the Cyclic Peptide Toxins of Amanita Mushrooms. Biopolymers, 2010, 94. vsk, nro 5, s. 659–664. PubMed:20564017 doi:10.1002/bip.21416 ISSN 0006-3525 Artikkelin verkkoversio.

[:2-8] 1 2 B Lee, S Kroken, DYT Chou, B Robbertse, OC Yoder, BG Turgeon: Functional Analysis of All Nonribosomal Peptide Synthetases in Cochliobolus heterostrophus Reveals a Factor, NPS6, Involved in Virulence and Resistance to Oxidative Stress. Eukaryotic Cell, 1.3.2005, 4. vsk, nro 3, s. 545–555. PubMed:15755917 doi:10.1128/EC.4.3.545-555.2005 ISSN 1535-9778 Artikkelin verkkoversio. Viitattu 4.8.2018. Arkistoitu 2.6.2018.

[9] JC Cameron, HB Pakrasi: Essential Role of Glutathione in Acclimation to Environmental and Redox Perturbations in the Cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 68031[W][OA]. Plant Physiology, joulukuu 2010, 154. vsk, nro 4, s. 1672–1685. PubMed:20935175 doi:10.1104/pp.110.162990 ISSN 0032-0889 Artikkelin verkkoversio.

[10] JPH Burbach: What are neuropeptides? Methods in Molecular Biology, 2011, nro 789, s. 1–36. PubMed:21922398 doi:10.1007/978-1-61779-310-3_1 ISSN 1940-6029 Artikkelin verkkoversio.